Hesoyam BioMol pt.2 1-14

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ intronu.

Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w pirymidyny, występującego w eksonie poprzedzającym intron i sekwencji przewodnika bogatej w puryny, która występuje w intronie.

Kofaktor tworzy wiązania kowalencyjne ze specyficzną sekwencją eksonu 2 w pre-rRNA.

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor - albo nukleotyd guaninowy: GTP, GDP lub GMP, albo guanina.

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor.

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor - albo nukleotyd adeninowy: ATP, ADP lub AMP, albo adenina.

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ eksonu.

Grupa 3’-OH eksonu 1 atakuje miejsce splicingowe 3’.

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 5’ intronu.

Miejsce splicingowe 3’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w puryny, występującego w eksonie poprzedzającym intron i sekwencji przewodnika bogatej w pirymidyny, która występuje w intronie.

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor.

Za dysocjację rybosomu na podjednostki odpowiadają czynniki RF1 i RF2, a proces ten wymaga hydrolizy GTP

Każdy z trzech białkowych czynników uwalniających odpowiada za rozpoznawanie innego kodonu STOP

Czynnik RF3 jest GTPazą należącą do rodziny białek G

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki hydrolitycznej aktywności czynnika uwalniającego

Dostarczenie terminującego, aminoacylo-tRNA do rybosomu, które jest warunkiem zajścia terminacji translacji, zachodzi przy udziale czynnika uwalniającego

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki cząsteczce wody dostarczonej do rybosomu przez czynnik uwalniający

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki cząsteczce wody

Struktura czynnika RF3 przypomina cząsteczkę tRNA

Tylko dwa spośród trzech białkowych czynników uwalniających (RF1 i RF2) odpowiadają za rozpoznanie kodonów STOP

Dostarczenie terminującego, nieacylowanegotRNA do rybosomu, które jest warunkiem zajścia terminacji translacji, zachodzi przy udziale czynnika uwalniającego

Za dysocjację rybosomu na podjednostki odpowiada czynnik RRF i translokaza, a proces ten wymaga hydrolizy GTP

Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIIA, który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

Promotory rozpoznawane przez polimerazę RNA II znajdują się od strony 5’ w stosunku do początku transkrypcji

Asymetria kompleksu TBP/DNA jest istotna w precyzyjnym określeniu miejsca startu transkrypcji i jej kierunku

Czynnik TFIIB jest helikazą zależną od GTP i rozpoczyna rozplatanie DNA, przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA II

Promotory rozpoznawane przez polimerazę RNA II znajdują się od strony 3’ w stosunku do początku transkrypcji

Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIID, który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do zgięcia DNA

Szczególnie wysoka wierność transkrypcji osiągana jest dzięki polimerazie RNA II, ponieważ potrafi ona samodzielnie korygować błędnie wprowadzone nukleotydy dzięki swojej aktywności egzonukleazowej 3’→5’

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do poszerzenia małego rowka DNA

Czynnik TFIIF jest helikazą zależną od GTP i rozpoczyna rozplatanie DNA, przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA II

Synteza pre-mRNA nie może zacząć się de novo bez startera

Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A), która czerpie instrukcję z nici matrycowej DNA

Długość życia mRNA zależy od szybkości syntezy ogona poli(A)

Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A)

Natywnym donorem reszt A jest 5’-trifosforan deoksyryboadenozyny

Pierwotne transkrypty eukariontów są rozcinane przez specyficzną nukleazę kompleksu rozpoznającego sekwencję AAUAAA

Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest 2’,5’-dideoksyadenozyna.

Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest kordycepina, czyli 3'- deoksyadenozyna

Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest 2’,5’-dideoksyadenozynan

Większość eukariotycznych mRNA ma na końcu 3’ ogon zbudowany z 5'-monofosforanów deoksyryboadenozyny

mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej transkrypcji.

Poliadenylacja zwiększa stabilność cząsteczki mRNA

Długość życia mRNA zależy w pewnym stopniu od szybkości degradacji ogona poli(A)

Większość eukariotycznych mRNA ma na końcu 3’ ogon zbudowany z 5'-monofosforanów ryboadenozyny

Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest koordynacja

Ogon poli(A) jest produktem reakcji katalizowanej przez polimerazę RNA II

Donorem reszt A jest 5’-trifosforan ryboadenozyny

mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej translacji

mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej transkrypcji.

Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez oddysocjowania substratu od enzymu

Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNA^Phe

Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNA^Tyr

Inkubacja Thr-tRNA^Ser z syntetazą treonylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

Hydroliza błędnego aminoacylo-tRNA zachodzi w tym samym centrum aktywnym co jego synteza

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.

Centra acylujące syntetaz odrzucają aminokwasy podobne do właściwego, ale zbyt małe, ponieważ nie posiadają one wszystkich grup funkcyjnych oddziałujących z enzymem, przez co wiążą się zbyt słabo

W centrach hydrolitycznych syntetaz usuwane są produkty acylacji, które są zbyt małe w porównaniu z docelowym aminoacylo-tRNA co zwiększa wierność procesu translacji

Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi mniej niż 1 błąd na 10^4 włączanych aminokwasów

Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy fenyloalanylo-tRNA^Tyr

Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi 1 błąd na 10^3 włączanych aminokwasów

Mimo iż Tyr różni się od Phe tylko obecnością jednej grupy hydroksylowej, syntetaza tyrozyno tRNA odróżnia tę… że posiadają aktywność korekcyjną.

Inkubacja Ser-tRNA^Thr z syntetazą treonylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

Inkubacja Ser-tRNA^Thr z syntetazą serylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę dopiero po oddysocjowywaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem.

Inkubacja Thr-tRNASer z syntetazą serylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA.

Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania syntezy szybko dzielących się białek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych hormonów

Aktynomycyna D specyficznie hamuje elongację łańcucha RNA poprzez interkalację pomiędzy pary zasad hybrydy RNA-DNA

Ryfampicyna specyficznie hamuje elongację łańcucha RNA poprzez interkalację pomiędzy pary zasad hybrydy RNA-DNA

Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania wzrostu szybko dzielących się komórek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych nowotworów

Polimeraza RNA II jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

Aktynomycyna D blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych

Ryfampicyna blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych

Polimeraza RNA III jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

α-amanityna jest oktapeptydem zawierającym kilka modyfikowanych aminokwasów

Bakteriofag zostaje uwolniony z chromosomu bakteryjnego w wyniku oddziaływania represora λ z kompleksem ssDNA-lexA powstałym po uszkodzeniu DNA

Podczas fazy litycznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci profaga.

Rolą białek N i Q jest zniesienie blokady transkrypcji genów kodujących białka odpowiedzialne za rekombinację i wejście w fazę lityczną.

Rolą białek N i Q jest blokada transkrypcji genów kodujących białka główki i ogonka.

Rolą białek N i Q jest blokada transkrypcji genów kodujących białka główki i ogonka

W bakterii lizogenicznej z genomu bakteriofaga ekspresji podlega tylko represor λ (gen cI).

Bakteriofagowe białko Cro wiąże się do miejsca operatorowego OR3 z najwyższym powinowactwem, zapobiegając w ten sposób transkrypcji genu Cro.

Podczas fazy lizogenicznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci fagemidu

Rolą białek N i Q jest blokada transkrypcji genów kodujących białka odpowiedzialne za rekombinację i wejście w fazę lityczną

Bakteriofag zostaje uwolniony z chromosomu bakteryjnego w wyniku oddziaływania represora λ z kompleksem ssDNA-recA powstałym po uszkodzeniu DNA

Bakteriofagowe białko Cro wiąże się do miejsca operatorowego OR3 z najwyższym powinowactwem, zapobiegając w ten sposób transkrypcji genu cI

Pełna ekspresja genów bakteriofaga jest ostatecznym skutkiem metylacji represora λ indukowanej jego oddziaływaniem z kompleksem ssDNA-lexA.

W bakterii lizogenicznej z genomu bakteriofaga ekspresji podlegają tylko białka Cro, N oraz Q

Rolą białek N i Q jest blokada terminacji genów kodujących białka główki i ogonka, czyli zapobieganie przedwczesnej terminacji.

W fazie litycznej z genomu bakteriofaga ekspresji nie podlega żadne z białek Cro, N ani Q.

Podczas fazy lizogenicznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci profaga

Bakteriofagowe białko Cro wiąże się do miejsca operatorowego OR1 zapobiegając w ten sposób transkrypcji genu cI.

Alternatywna struktura (spinka) liderowego mRNA "antyterminacja" umożliwia polimerazie RNA kontynuowanie transkrypcji policistronowego mRNA

Tryptofan pełni rolę korepresora, wpływając w ten sposób hamująco na własną syntezę

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd pełniący funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie cis

W przypadku mutacji syntetazy tryptofano tRNATrp obniżający znacząco jej aktywność ma miejsce wyraźne obniżenie poziomu ekspresji genomów struktury operonu

W przypadku niedoboru tryptofanylo-tRNA, rybosom zatrzymuje się ("utyka") na kodonach kodujących tryptofan

Sygnał "pauza" zostaje wyłączony w wyniku braku oddziaływania segmentu 1 z segmentem 2 liderowego mRNA

Transkrypcja operonu Trp jest regulowana między innymi przez miejsce kontrolowanej inicjacji transkrypcji, wchodzące w skład odcinka liderowego RNA

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w syntezie (lub biosyntezie) tryptofanu

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje 5 enzymów przekształcających choryzmian w tryptofan

Transkrypcja operonu Trp jest regulowana między innymi przez miejsce kontrolowanej terminacji transkrypcji, wchodzące w skład odcinka liderowego RNA

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd pełniący funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie trans

Poziom Trp-tRNA monitorowany jest podczas translacji peptydu liderowego

W przypadku wysokiego stężenia tryptofanu w komórce represor zostaje wysycony Trp, tworząc kompleks represor-Trp, który wiąże się do miejsca operatorowego, co prowadzi do represji transkrypcji liderowego mRNA

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w rozkładzie tryptofanu

Enzymy uczestniczące w syntezie tryptofanu kodowane są w pięciu policistronowych transkryptach.

W przypadku mutacji syntetazy tryptofano tRNATrp obniżający znacząco jej aktywność ma miejsce wyraźne podwyższenie poziomu ekspresji genomów struktury operonu

Liderowy mRNA może tworzyć trzy charakterystyczne alternatywne struktury (spinki): „pauza”, „antyterminacja” i „terminacja”.

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd katalizujący przekształcenie choryzmianu w tryptofan