Twój wynik: Biolomolo

Delecja odcinka kodującego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 18S rRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu

f) Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG od końca 5’ cząsteczki

a) Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR transkryptu z rybosomem

) Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START, wchodzącego w skład sekwencji Kozak, wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu z rybosomem. (

d) Mutacja w regionie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu

g) Prawie zawsze wybierany jest wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 3’ cząsteczki mRNA

b. Głównym białkiem regulatorowym tego operonu jest dimeryczne białko AraC (białko C).

e. Arabinoza jest inhibitorem ekspresji genów araBAD.

h) Arabinoza wiąże się do białka CAP i hamuje jego aktywność - zmienia jego konformację

n) Operon ten podlega hamowaniu przez kompleks CAP-cAMP

c) Związanie białka regulatorowego na elemencie regulatorowym araO1 aktywuje ekspresję genu araC (hamuje)

g) Arabinoza jest induktorem ekspresji genu araC

Operon ten podlega hamowaniu przez kompleks CAP-cAMP

f. Operon ten podlega aktywacji (stymulacji) przez kompleks CAP-cAMP.

d) Związanie białka regulatorowego na elemencie regulatorowym araO1 aktywuje ekspresję genu araC (ekspresję araBAD) GENÓW STRUKTURY!!!

c. Arabinoza jest inhibitorem ekspresji genów araBAD. induktorem

o) Arabinoza powoduje oddysocjowanie białka regulatorowego od elementu regulatorowego araO2.

Operon ten podlega hamowaniu przez kompleks CAP-cAMP. aktywacji

e) Związanie białka regulatorowego w kompleksie z arabinozą na elemencie regulatorowym aral1 i araI2 aktywuje ekspresję genów struktury

a. Głównym białkiem regulatorowym tego operonu jest tetrameryczne białko AraC (białko C).

e. Związanie białka regulatorowego na elemencie regulatorowym araO1 aktywuje ekspresję genu araC.

g) Związanie białka regulatorowego w kompleksie z arabinozą na elemencie regulatorowym araf1 i araf2 aktywuje ekspresję genów struktury - aral1i aral2

l) Arabinoza jest inhibitorem ekspresji genów araBAD

f) Związanie białka regulatorowego na elemencie regulatorowym araI1-araI2 aktywuje ekspresję genów struktury (w kompleksie z arabinozą)

d. Arabinoza powoduje oddysocjowanie białka regulatorowego od elementu regulatorowego araO2.

k) Arabinoza jest induktorem ekspresji genu araBAD

B) Operon ten podlega aktywacji-stymulacji przez kompleks CAP-cAMP

f) Głównym białkiem regulatorowym tego operonu jest tetrameryczne białko araC (białko C)

j) Arabinoza jest inhibitorem ekspresji genów araC

m) Operon ten podlega aktywacji (stymulacji) przez kompleks CAP-cAMP

b. Związanie białka regulatorowego w kompleksie z arabinozą na elemencie regulatorowym araI1-araI2 aktywuje ekspresję genów struktury.

i) Arabinoza jest induktorem ekspresji genu araC

d. Arabinoza wiąże się do białka CAP i hamuje jego aktywność.

n) Wysoka wierność translacji wynika między innymi z faktu, że większość syntetaz aminoacylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną.

e) Jony metali są wykorzystywane przez większość syntetaz do rozpoznania właściwego aminokwasu.

o) Obniżają one wyraźnie entalpię swobodną reakcji syntezy wiązania peptydowego

etap syntezy aminoacylo-AMP to pierwszy etap przeniesienia aminokwasu na tRNA katalizowanego przez syntezę aminoacylo-tRNA.

k) Inkubacja Leu- tRNA ^Trp z syntetazą tryptofanylo-tRNA może doprowadzić do korekcji tego aminoacylo-Trna

d) Wysoka wierność translacji wynika z posiadania przez większość syntetaz aktywności hydrolitycznej w centrum korekcyjnym. !!!!!

f) Inkubacja His-tRNA^Leu z syntetazą histydylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA.

j) Wysoka wierność translacji wynika z posiadania przez wszystkie (przez większość prawidłowe) syntetazy aktywności hydrolitycznej w centrum korekcyjnym

i) etap syntezy aminoacylo-AMP przeprowadza specjalna syntetaza aminoacylo-AMP, a etap przeniesienia aminokwasu na tRNA katalizuje syntetaza aminoacylo-tRNA

l) Etap syntezy aminoacylo-AMP to pierwszy etap przeniesienia aminokwasu na tRNA katalizowanego przez syntetazę aminoacylo-tRNA. !!!!!!

r) Oba etapy syntezy danego aminoacylo-tRNA – etap aktywacji i przeniesienia – katalizuje ta sama syntetaza aminoacylo-tRNA.

p) Osiągają bardzo wysoką skuteczność katalityczną, mimo, iż produkt pośredni katalizowanej przez nie reakcji swobodnie oddysocjowuje od enzymu. (chwilowo oddysocjowuje)

c) aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez konieczności odłączenia od substratu i ponownym jego związaniu z enzymem

h) Syntetazy klasy I to w większości monomery

g) Syntetazy klasy II to w większości monomery

Samodzielnie katalizują reakcję o sumarycznej stechiometrii: aminokwas + ATP + tRNA  aminoacylo-tRNA + ADP + Pi

b) aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę dopiero po oddysocjowaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem.

m) Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez oddysocjowania substratu od enzymu

j) mutacja w obszarze bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg puryn może prowadzić najprawdopodobniej do spadku wydajności transkrypcyjnej danego genu zarówno u Prokaryota jak i Eukaryota TRANSLACYJNEJ JEST ŹLE!!!! A TU JEST TRANSKRYPCYJNA WIEC IDK JAK BĘDZIE 1 ODP POPRAWNA TO JA BYM ZAZNACZYLA TĄ JAKO 2.

e) Translacja u Eukariota rozpoczyna sie w miejscu promotorowym CAP położonym najbliżej kodonu AUG

c) Mutacja w obszarze bogatym w puryny (Shine-Dalgarno) następująca po kodonie START, zamieniająca je na szereg pirymidyn, może prowadzić najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu u Eukariota.

a) Delecja sekwencji Shine-Dalgarno u Prokariota prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

h) Wybór miejsca startu translacji u Prokariota zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR transkryptu mRNA z małą podjednostką rybosomu.

g) Transkrypt mRNA u Prokariota może zawierać/często zawiera kilka miejsc startu translacji

f) Transkrypt mRNA u Eukariota często zawiera kilka miejsc startu translacji

b) Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu mRNA z ogonem poli(A)

i) Delecja sekwencji Shine-Dalango u Eukariota prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu

d) Translacja u Eukariota rozpoczyna się od kodonu AUG, wchodzącego w skład sekwencji KOZAK, położonego najbliżej CAP-5’

g) Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR poprzedzającego kodon START transkryptu z rybosomem.

c) W przypadku wybrania alternatywnego kodonu inicjatorowego GUG w transkrypcie mRNA, aminokwasem inicjatorowym będzie metioninia (fMet) (tRNAf może się wiązać z każdym z 3 kodonów inicjujących translację (AUG > GUG > UUG))

e) Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.

k) Mutacja w regionie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

Transkrypt może zawierać więcej niż jedno miejsce startu translacji.

) Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu z rybosomem.

Mutacja w regionie bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg puryn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

f) W przypadku wybrania alternatywnego kodonu inicjatorowego GUG w transkrypcie mRNA, aminokwasem inicjatorowym będzie zawsze walina (kodon GUG).

Delecja odcinka zawierającego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 16 S tRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu

Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 5’ cząsteczki mRNA.

m) Delecja sekwencji Shine-Dalgarno prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

Delecja odcinka zawierającego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 16S rRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu.

f) Aktywność polimerazy RNA II jest regulowana przez fosforylację reszt serylowych i treonylowych

d) Polimeraza RNA alfa tworzy podstawowy kompleks transkrypcyjny z czynnikiem transkrypcyjnym TFII

c) Fosforylacja domeny CTD jednej z podjednostek polimerazy RNA II uniemożliwia rozpad podstawowego kompleksu inicjatorowego (PIC) i wejście w etap elongacji transkrypcji

a) Polimerazy RNA I i II różnią się umiejscowieniem wewnątrz jądra komórkowego i wrażliwością na inhibitory

e) Polimeraza RNA I występuje w nukleoplazmie i jest odpowiedzialna za syntezę pre-mRNA oraz snRNA

b) Eukariotyczne polimerazy RNA są dużymi, złożonymi enzymami, które składają się z wielu łańcuchów polipeptydowych

p) Podczas syntezy peptydu liderowego tryptofan wpływa na położenie rybosomu zarówno jako wolny tryptofam, jak i w postaci Trp=tRNA^Trp.

h) W przypadku mutacji syntetazy tryptofano tRNAtrp obniżający znacząco jej aktywność ma miejsce wyraźne obniżenie poziomu ekspresji genomów struktury operonu ma być podwyższenie

a) W wyniku mutacji delecyjnej obejmującej region i kodujący liderowy mrna tego typu mutancie nastąpi wzrost syntezy trp do momentu kiedy trp wysyci wszystkie miejsca wiązania w represorze i takie kompleks (represor trp) zwiąże się z miejscem operatorowym co będzie prowadziło do represji transkrypcji liderowego mrna

g) Transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w biosyntezie tryptofanu

l) mRNA operonu tryptofanowego koduje enzymy odpowiedzialne za rozkład tryptofanu

a) Liderowy mRNA pełni funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie „cis”

w przypadku mutacji zwiększającej aktywność syntetazy tryptofanylo -tRNA ,położenie rybosmou podczas syntezy peptydu liderowego będzei zależne od stężenia Trp-tRNA ^Trp

w przypadku wysokiego stężenia tryptofanu w komórce represor zostaje wysycony Trp, co prowadzi do represji transkrypcji liderowego mRNA

d) transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w rozkładzie trp-trna

i) Transkrypcja operonu Trp jest regulowana między innymi przez miejsce kontrolowanej inicjacji transkrypcji, wchodzące w skład odcinka liderowego RNA

f) Struktura liderowego mRNA zależy od pozycji rybosomu translatującego peptyd liderowy.

c) Tryptofan wiążąc się do represora operonu blokuje własną syntezę

n) Operon tryptofanowy jest operonem regulowanym przez represor i atenuator.

e) liderowy mRNA koduje krótki peptyd pełniący funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie "trans"

b) mRNA operonu tryptofanowego koduje enzymy odpowiedzialne za rozkład tryptofanu

d) Tryptofan pełni rolę korepresora, wpływając w ten sposób hamująco na własną syntezę

j) operon tryptofanowego jest operonem anabolicznym regulowanym przez kompleks cAMPCAP

m) Delecja odcinka DNA kodującego region 5’ liderowego mRNA doprowadzi do wzrostu poziomu ekspresji genów struktury

o) Struktura liderowego mRNA jest regulowana położeniem rybosomu

q) Operon tryptofanowy jest operonem katabolicznym , który koduje enzymy odpowiedzialne za syntezę tryptofanu.

r) W przypadku mutacji syntetazy tryptofanylo-tRNA, która obniża jej aktywność, położenie rybosomu przed segmentem 1 nie będzie zależne od stężenia wolnego tryptofanu.

c) w wyniku mutacji kodon aug i/lub mutacji w miejscu wiązania rybosomu sekwencji kodującej peptyd liderowy układ kontrolujący poziom trp w komórce jest fazie „pause” z uwagi na stabilną strukturę utworzonej w wyniku oddziaływania segmentu 2 ze segmentem 3

b) enzymy uczestniczące w syntezie tryptofanu kodowane są w pięciu policistronowcyh transkryptach

r) Aminoacylo-tRNA wiąże się w miejscu P rybosomu

h) Czynnik EF-Ts wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-

b) Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak zaktywowany receptor błonowy o siedmiu helisach w przekazywaniu sygnału przez klasyczne białka G

v) W obecności kompleksu EF-G/GTP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

k) Za przemieszczenie transkryptu, aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA względem rybosomu odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą (EF-G)

w) Struktura białka EF-G przypomina znacząco strukturę kompleksu EF-Ts z tRNA

a) Niektóre czynniki translacyjne wykazują zjawisko mimikry molekularnej dzięki czemu mogą konkurować z innymi czynnikami translacyjnymi lub ich kompleksami o wiązanie się do tych samych miejsc w rybosomie m.in. z uwagi na podobieństwo strukturalna

y) W obecności kompleksu EF- G/GCP peptydylo- tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

e) W zależności od fazy elongacji, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P lub A rybosomu

o) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga przyłączenia tzw. czynnika uwalniającego

p) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo-tRNA do rybosomu, pozostaje związany z GTP

n) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga hydrolizy ATP przez odpowiedni czynnik białkowy

cc) Kompleks IF2/GTP wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-tRNA

a) Czynnik EF-Tu, dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

aa) Za przemieszczenie transkryptu względem aminoacylo-tRNA, EF-Ts i peptydylo-tRNA odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą

x) W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P rybosomu

f) Zdecydowana większość cząsteczek aminoacylo-tRNA wiąże się z miejscem P rybosomu

u) W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

j) Dostarczanie aminoacylo-tRNA do rybosomu wymaga związania GDP przez odpowiedni czynnik białkowy

s) Czynnik EFtu należy do tzw. Małych białek G

i) Hydroliza peptydylo-tRNA jest warunkiem utworzenia każdego kolejnego wiązania peptydowego

g) Czynnik EF-Ts dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

m) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA wymaga hydrolizy GTP przez odpowiedni czynnik białkowy.

c) Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak białko Sos w przekazywaniu sygnału przez białko Ras

d) Czynnik EF-Tu wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-

l) Zdecydowana większosć cząsteczek aminoacylo-tRNA wiąże się z miejscem A rybosomu

z) fMet-tRNA zajmuje miejsce P

q) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo-tRNA do rybosomu, pozostaje związany z ATP

bb) Peptydylo-tRNA pozostaje cały czas związany z miejscem P rybosomu.

m) Koniec 5’ wszystkich tRNA jest fosforylowany

j) Zbudowane są m. in. z helikalnych regionów połączonych pętlami tak, że tworzą przestrzenną strukturę w kształcie litery

k) Sekwencja antykodonu, która wiąże się do odpowiedniej sekwencji kodonu mRNA podczas procesu translacji jest również precyzyjnie rozpoznawana przez odpowiednią syntetazę aminoacylo-tRNA

d) Zbudowane są z helikalnych regionów połączonych pętlami tak, że tworzą strukturę w kształcie litery U

a) Zawierają sekwencję CCA na końcu N

q) W cząsteczkach tRNA większość nukleotydów jest metylowanych potranskrypcyjnie. (NIE WIEM)

i) Cząsteczki tRNA są dłuższe niż 100 nukleotydów, z czego około połowa występuje w regionach tworzących pętle

n) W wyniku procesu edycji niektórych cząsteczek tRNA w trakcie ich dojrzewania kilka adenin A ulega enzymatycznej deaminacji inozyn (I) co w przypadku jednej z pozycji w pętli antykodonu możlwiość rozpoznawania więcej niz jednego kodonu

h) Koniec 3’ wszystkich tRNA jest fosforylowany

p) Wyróżniają się spośród innych cząsteczek RNA tym, że podczas ich syntezy polimeraza RNA wprowadza także nietypowe nukleotydy, takie jak rybotymidyna, czy pseudourydyna

o) Zawierają sekwencje ACC na końcu 3

r) Pętla antykodonu to wewnętrznie sparowany region helikalny, który może zawierać w strukturze helikalnej ksantynę oprócz typowych nukleotydów A,U, C i G

l) Zawierają sekwencję CCA na końcu 3’, która przyłączana jest podczas procesu dojrzewania (edycji)tRNA

e) W cząsteczce tRNA około połowa nukleotydów występuje w sparowanych regionach helikalnych

f) Pętla antykodonu to wewnętrznie sparowany region helikalny, który może zawierać inozynę oprócz typowych nukleotydów A, U, C i G (nie wiem i nikt nie wie)

g) Zawierają sekwencję CCA na końcu 5’

yntetazy aminoacylo-tRNA rozpoznają specyficzne cząsteczki tRNA m.in. na podstawie sekwencji CCA

b) Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Aktynomycyna D blokuje transkrypcję, w wyniku wnikania w strukturę DNA

h) α- amanityna jest (cyklicznym) oktapeptydem zawierającym kilka zmodyfikowanych aminokwasów

j) Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania wzrostu szybko dzielących się komórek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych nowotworów

d) Ryfampicyna blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych.

o) Aktynomycyna D blokuje wiązanie się białek do DNA, z uwagi na wywołanie zmiany strukturalne oraz blokadę miejsc wiążących w dsDNA po interkalacji

e) Polimeraza RNA II jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

Aktynomycyna D nie wiąże się do jednoniciowego DNA i RNA, dwuniciowego DNA i RNA

p) Aktynomycyna D nie wiąże się do jednoniciowego DNA i RNA, dwuniciowego RNA i do hybrydów RNA-DNA

f) Polimeraza RNA III jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

i) Aktynomycyna D blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych

k) Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania syntezy szybko dzielących się białek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych hormonów

c) α-amanityna jest oktapeptydem zawierającym kilka modyfikowanych aminokwasów.

g) Polimeraza RNA II jest wrażliwa na każde stężenia alfa-amanityny.

b) Ryfampicyna specyficznie hamuje elongację łańcucha RNA poprzez interkalację pomiędzy pary zasad hybrydy RNA-DNA

l) Aktynomycyna D wiąże się silnie i specyficznie do dwuniciowego DNA

a) Polimeraza RNA II jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w pirymidyny, występującego w eksonie poprzedzającym intron, i sekwencji przewodnika bogatej w puryny, która występuje w intronie

Podczas tego splicingu dochodzi do tworzenia wiązań estrowych.

Jest to splicing wymagający dopływu energii w formie wykorzystania wolnego ATP

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor w postaci GTP lub guaniny

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor – albo nukleotyd guaninowy: GTP, GDP lub GMP, albo guanina

Kofaktor tworzy wiązania kowalencyjne ze specyficzną sekwencją eksonu 2 w pre-rRNA

Jest przykładem grupy pierwszej splicingu autokatalitycznego

podczas tego splicingu dochodzi do tworzenia wiązania estrowego

Miejsce splicingowe 3’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w puryny, występującego w eksonie poprzedzającym intron, i sekwencji przewodnika bogatej w pirymidyny, która występuje w intronie

Kofaktor atakuje miejsce rozgałęzienia i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 5’ intronu

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor(

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązania fosfodiestrowe z końcem 3’ egzonu.

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor w postaci GTP lub guaniny

Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w pirymidyny, występującego w egzonie poprzedzającym intron i fragmentu bogatego w puryny, która występuje w sekwencji w intronie.

Kofaktor atakuje miejsce rozgałęzienia i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ intronu.

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor: GTP, GDP lub GMP albo guanozyna

Jest to splicing wymagający dopływu energii w postaci ATP

) Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor – albo nukleotyd adeninowy: ATP, ADP lub AMP, albo adenina

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ intronu

) Jest przykładem grupy drugiej splicingu autokatalitycznego

a) Natywnym donorem reszt A jest adenozyno-5’-trifosforan

n) Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A), która czerpie instrukcję z nici matrycowej DNA

u) Ogon poli(A) jest produktem reakcji katalizowanej przez odwrotną transkryptazę

o) Pierwotne transkrypty eukariontów rozcinane są przez specyficzną endonukleazę kompleksu rozpoznającego sekwencję AAUAAA.

h) mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej transkrypcji

t) Większość eukariotycznych mRNA ma końcu 3’ ogon zbudowany z 5’ monofosforanów deoksyryboadenozyny

c) Ogon poli(A) jest produktem reakcji ligacji kasety poli (A) z końcem 3’ pre-Mrna, która to reakcja jest katalizowana przez ligazę RNA

b) Donorem reszt A jest 5’ ¬ trifosforan deoksyryboadenozyny

p) poliadenylacja zwiękasza stabilność cząsteczki mRNA oraz m.in. wpływa na czas życia cząsteczki mRNA

g) mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej translacji

w) Długość życia i stabilność mRNA zależą od szybkości syntezy ogona poli(A

k) Inhobitorem reakcji poliadenylacji jest 2’, 5’¬dideoksyadenozyna.

j) Długość życia mRNA zależy w pewnym stopniu od szybkości degradacji ogona poli(A)

x) Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest kordycepina (3`deoksyadenozyna) (

v) Ogon poli(A) jest produktem reakcji katalizowanej przez polimerazę RNA

l) Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A).

r) ogon poli A jest produktem reakcji katalizowanej przez terminalną transkryptaze końca 3’

e) ogon poli(A) jest spięty z końcem (“kapem”) 5’ cząsteczki mRNA za pośrednictwem białka wiążącego ogon poli(A) (PABPI) oraz kompleksu eukariotycznych czynników inicjatorowych translacji, który wiąze się do “kapu”.

q) poliadenylacja zwiękasza stabilność cząsteczki

s) Ogon poli(A) jest produktem reakcji ligacji kasety poli(A) z końcem 3’pre-mRNA, która to reakcja jest katalizowana przez ligazę T4

d) Ogon poli(A) jest spięty ze strukturą „kapu” na końcu 5’ cząsteczki mRNA za pośrednictwem kompleksu białek w których skład wchodzi m.in. białko wiążące ogon poli(A)

i) Długośc życia mRNA zależy od szybkości syntezy ogona poli(A)

y) Ogon poli(A) jest produktem reakcji katalizowanej przez terminalną transkryptazę końca 3’

m) Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A), która czerpie instrukcję z nici matrycowej DNA, która jest częścią polimerazy poli(A)

f) Większość eukariotycznych mRNA ma na końcu 3’ ogon zbudowany z 5’-difosforanów deoksyryboadenozyny

m) W helikalnych regionach cząsteczek RNA tworzenie par zasad I-A, I-C, I-U oraz G-U jest równie prawdopodobne, co powstawanie par A-U i G-C

c) Konformacyjna giętkość ramienia akceptorowego cząsteczki tRNA pozwala na swobodne przemieszczanie fragmentu aminoacylowego i peptydylowego aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA, odpowiednio, w obrębie dużej podjednostki rybosomu bez przesuwania tych cząsteczek względem małej podjednostki rybosomu

n) Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się uracyl, to może on parować z adeniną lub guaniną w trzeciej pozycji kodonu

h) Jeśli w trzech pozycjach antykodomu znajduje się tyrozyna to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w pierwszej pozycji kodonu.

g) Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż jedną syntetazę

j) Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się uracyl, to może on parować z adeniną lub guaniną w pierwszej pozycji kodonu

a) Żadne z podanych sformułowań nie jest prawdziwe

b) Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w trzeciej pozycji kodonu

k) Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż trzy kodony

f) Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż cztery kodony

l) niektóre cząsteczki rRNA mogą rozpoznawać więcej niż jeden kodon(,

i) Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w pierwszej pozycji kodonu

e) Niektóre cząsteczki tRNA mogą rozpoznawać więcej niż jeden kodon

d) Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się uracyl, to może on parować z adeniną lub guaniną w pierwszej pozycji kodonu

l) Aminoacylo tRNA może podlegać edycji bez oddysocjowania substratu od enzymu

a) Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

j) Inkubacja Thr¬tRNAThr z syntetazą treonylo tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylotRNA

e) Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez oddysocjowania substratu od enzymu

g) Mimo iż Tyr różni się od Phe tylko obecnością jednej grupy hydroksylowej, syntetaza tyrozyno tRNA odróżnia tę … że nie posiadają aktywności korekcyjną

i) W centrach hydrolitycznych syntetaz usuwane są produkty acylacji które są zbyt małe w porównaniu z z docelowym aminoacylo¬tRNA co zwiększa wierność procesu translacji

m) Syntetaza tyrozylo¬tRNA wykazuje aktywnosść korekcyjna, która prowadzi do hydrolizy fenyloalanylo¬tRNA Tyr

f) Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi mniej niż 1 błąd na 104 włączanych aminokwasów

o) Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi 1 błąd na 10^3 włączanych aminokwasów

n) Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę dopiero po oddysocjowywaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem

r) Inkubacja Thr-tRNASer z syntetazą treonylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

c) Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNAtyr

b) Centra acylujące syntetaz odrzucają aminokwasy podobne do właściwego, ale zbyt małe, ponieważ nie posiadają one wszystkich grup funkcyjnych oddziałujących z enzymem, przez co wiążą się zbyt słabo

h) Acetylo tRNA może podlegać edycji po oddysocjowaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem

p) Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNAPhe

q) Inkubacja Ser-tRNAThr z syntetazą serylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylotRNA

d) Inkubacja Thr-tRNAser z syntetazą treonylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacyl-tRNA

k) Hydroliza błędnego aminoacylo¬tRNA zachodzi w tym samym centrum aktywnym co jego synteza.

n. Bezpośrednim induktorem operonu laktozowego jest 1,6-allolaktoza

e. Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest laktoza

o. W skład tego operonu wchodzą między innymi trzy geny struktury – gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i acetylotransferazy tiogalaktozydowej

q. Naturalnym induktorem operonu laktozowego jest 1,6-allolaktoza

a. Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci jednego policistronowego transkryptu

b. Kluczową rolę w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego ekspresja jest bezpośrednio pod kontrolą laktozy

f. X-Gal jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

i. Kluczową rolę w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego aktywność jest bezpośrednio pod kontrolą laktozy

h. IPTG jest induktorem ekspresji wszystkich enzymów kodowanych przez ten operon

c. Kluczową rolę w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego ekspresja jest bezpośrednio pod kontrolą X-Gal

k. Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci trzech monocistronowych transkryptów: Z mRNA, Y mRNA oraz A mRNA

r. Związanie induktora znacznie zmniejsza powinowactwo represora do sekwencji DNA operatora

j. IPTG jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

m. Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest galaktopiranozylo-1,4-β-glukopiranoza

p. Ekspresja genów struktury wchodzacego w skład operonu bedzie najwieksza jesli wiązanie allolaktozy uwolni z operatora. a kompleks CAP-CAMP bedzie stymulowal zwiazanie sie polimerazy RNA do promotora s

g. Białko represorowe CAP jest produktem genu

d. Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci policistronowego transkryptu

l. W skład tego operonu wchodzą m. in. 3 geny struktury: gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i transacetylazy tiogalaktozydowej

l) Promotory genów ekspresjonowanych w sposób ciągły z reguły posiadają w promotorach kasetę GC

d) Element Inr występuje zawsze razem z kasetą TATA

i) Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA występująca bliżej od miejsca startu transkrypcji niż analogiczny element u Prokariota

n) Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA, która występuje bliżej miejsca startu transkrypcji niż podobny element u Prokariota

o) Sekwencje CAAT i GC działają tylko w przypadku, kiedy znajdują się na nici antysensownej

k) Promotory genów ekspresjonowanych w sposób ciągły z reguły posiadają w promotorach kasetę CAAT

j) Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest zawsze kaseta TATA, występująca podobnie jak u Prokaryota, w ściśle określonym miejscu przed miejscem startu transkrypcji

v) Każda z polimeraz RNA, I, II i III, rozpoznaje identyczne sekwencje promotorowe

a) Element Inr występuje czasami razem z kasetą TATA

r) Promotory genów konstytutywnych z reguły mają w swoich promotorach kasety GC

m) Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA, która występuje dalej od miejsca startu transkrypcji niż podobny element u Prokariota

y) Transkrypcje genów często stymulują tzw sekwencje wzmacniające które są dodatkowymi elementami wiązanymi przez polimerazy RNA i zwiększającymi ich powinowactwo do promotorów

u) Sekwencje promotorów eukariotycznych rozpoznawane przez polimerazę RNA II, w przeciwieństwie do sekwencji promotorów prokariotycznych, wykazują symetrię, której środkiem jest miejsce startu transkrypcji danego genu

x) Każa z polimeraz RNA I,II,III rozpoznaje właściwe dla niej sekwencje promotorowe

e) Transkrypcję genów często stymulują tzw. sekwencje wzmacniające, które są dodatkowymi elementami regulatorowymi wiązanymi przez odpowiednie czynniki transkrypcyjnych

s) Kasety TATA, CAAT, GC oraz inne elementy cis w promotorach eukariotycznych nie są rozpoznawane bezpośrednio przez polimerazę RNA II, ale przez dodatkowe czynniki transkrypcyjne

t) Kasety TATA, CAAT, GC oraz inne elementy cis w promotorach eukariotycznych są rozpoznawane bezpośrednio przez polimerazę RNA II, w przeciwieństwie do prokariotycznych polimeraz RNA

b) Element DPE występuje po stronie 3’ od miejsca startu transkrypcji

q) Promotory genów konstytutywnych z reguły mają w swoich promotorach kasety CAAT

g) Sekwencje występujące w promotorach eukariotycznych typu: kasety TATA, CAAT, GC w przeciwieństwie do Prokariota nie są bezpośrednio rozpoznawane przez polimerazę RNA II, tylko przez specyficzne czynniki transkrypcyjne

f) Transkrypcję genów często stymulują tzw. sekwencje wzmacniające, które są dodatkowymi elementami regulatorowymi wiązanymi przez wszystkie typy polimeraz

c) DPE to sekwencja wystęująca po stronie 3’ od miejsca startu transkrypcji

p) Sekwencje CAAT i GC działają także w przypadku, gdy znajdują się na nici antysensownej

w) Polimerazy RNA II i III rozpoznają identyczne sekwencje promotorowe

h) Sekwencje występujące w promotorach eukariotycznych typu: kasety TATA, CAAT, GC, są rozpoznawane bezpośrednio przez polimerazę II, w przeciwieństwie do prokariotycznych polimeraz RNA

h) Synteza pre-mRNA nie może zacząć się de novo bez startera

l) fosforylacja domeny przez TFIIH – sygnalizuje przejście do elongacji; stabilizuje proces wydłużania transkryptu i przyciąga enzymy związane z dojrzewaniem RNA

k) Czynnik TFIIB jest helikazą zależną od ATP i rozpoczyna rozplatanie DNA przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA II

c) Fosforylacja domeny CTD jednej z podjednostek polimerazy RNA II umożliwia rozbicie kompleksu czynników transkrypcyjnych TFII i zapoczątkowanie etapu elongacji transkrypcji

i) Szczególnie wysoka wierność transkrypcji osiągana jest dzięki polimerazie RNA, ponieważ potrafi ona korygować błędnie wprowadzone nukleotydy dzieki swojej aktywności egzonukleazowej 3’-> 5’

d) Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIIA który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

o) Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do zgięcia DNA.

f) Szczególnie wysoka wierność transkrypcji osiągana jest dzięki polimerazie RNA II, ponieważ potrafi ona samodzielnie korygować błędnie wprowadzone nukleotydy dzięki swojej aktywności egzonukleazowej 3’->5’

a) Czynnik TFIIF jest helikazą zależną od ATP i rozpoczyna rozplatanie DNA, przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA III

b) Promotory rozpoznawane przez polimerazę RNA II znajdują się od strony 3’ w stosunku do początku transkrypcji

j) Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIIC, który rozpoznaje proces inicjacji transkrypcji

Cztery reszty fenyloalaninowe białka TBP interkalują między pary odpowiedniej sekwencji DNA

p) Specyficzne oddziaływanie TBP z DNA zachodzi dzięki czterem resztom Lys,, które rozpoznają odpowiednie sekwencje w DNA u rozszerzajją mały rowek, rozsuwając pary zasad

g) Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do poszerzania małego rowka DNA

e) Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIID który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

n) Asymetria kompleksu TBP/DNA jest isotna w precyzyjnym określeniu miejsca startu transkrypcji i jej kierunku

o) Kompletny spliceosom tworzony jest w wyniku przyłączenia się kompleksu U4-U5-U6 do kompleksu U1, U2 i pre-mRNA , czemu towarzyszy hydroliza ATP

b) Splicing alternatywny to powrzechny mechanizm zwiększający różnorodność białek ekspresjonowanych często z pojedynczego genu

f) Podczas procesu splicingu katalizowanego przez spliceosomy zachodzą dwie reakcje transestryfikacj

a) snRNA wraz ze specyficznymi białkami tworzą kompleksy rybonukleoproteinowe snRNP

d) Podczas splicingu katalizowanego przez spliceosomy tworzy się struktura rozgałęziona w kształcie siodła

i) Centrum katalityczne spliceosomu tworzą snRNA U2 i snRNA U6

h) W komórkach ssaków splicing rozpoczyna się od rozpoznania miejsca splicingowego 3’ przez snRNP U4-U5-U6

k) Podczas splicingu katalizowanego przez spliceosomy tworzy sie struktura rozgałęziona w kształcie lassa

n) Niskocząsteczkowe jądrowe RNA odpowiedzialne są za wycięcie sekwencji liderowych w prekursorach tRNA

m) snRNA wraz ze specyficznymi białkami tworzą kompleksy rybonukleoproteinowe snRNP

l) Podczas procesu splicingu katalizowanego prrzez spliceosomy zachodza dwie reakcje translikozylacji

g) Splicing katalizowany przez spliceosomy wymaga obecności wolnego nukleootydu adeninowego

e) W komórkach ssaków splicingu rozpoczyna się od rozpoznania miejsca splicingowego 5’ przez snRNP U4

j) Spliceosomy są dużymi kompleksami cząsteczek snRNA wielu specyficznych białek oraz premRNA

c) Spliceosom jest kompleksem składającym się z kilku rodzajów rRNA i wielu białek pełniących ważne role w procesie splicingu

g) Nić dolna jest nicią kodującą

e) Nić dolna jest nicią antysensowną

c) Nić górna jest nicią sensowną

i) W bąblu transkrypcyjnym nić górna tworzy z nowopowstającym transkryptem przejściową hybrydę RNA-DNA

h) Nić górna jest nicią kodującą

f) Nić dolna jest nicią sensowną

b) Nić górna jest nicią matrycową

d) Nić górna jest nicią antysensowną

k) Powstający transkrypt ma sekwencję: …TCGCTATGTGGCA

a) Nić dolna jest nicią matrycową

l) Powstający transkrypt ma sekwencję: pppAUGUGGCA

j) W bąblu transkrypcyjnym nić dolna tworzy z nowopowstającym transkryptem przejściową hybrydę RNA-DNA

l) Podczas splicingu tworzy się struktura w kształcie lassa, obejmująca intron A i ekson 1.

i) Grupa 2’-OH z wolnego adenylanu atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy eksonem 1 i koncem 5’ intronu A. (reszty adenylowej, w miejscu splicingowym 5’)

d) Koniec 5’ -OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

e) Koniec 3’-OH egzonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i egzonem

f) Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 3’

g) Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 5’

a) Podczas splicingu tworzy się struktura rozgałęziona w kształcie lassa

b) Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transestryfikacji

h) Grupa 2’-OH z wolnego ATP atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy eksonem 1 i koncem 5’ intronu A.

k) Podczas splicingu egzon 1 z egzonem 2 tworzą strukturę w kształcie lassa.

j) Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transglikolizy

c) Koniec 2’ -OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

r. Koniec 5’ nowego łańcucha prokariotycznego mRNA zaczyna się od 3’trifosforanu adenozyny lub 3’ trifosforanu guanozyny

i. Kapy połączone są z ogonem poli (A) za posrednictwem kompleksu białek, w którego składu wchodzą czynniki inicjatorowe translacji oraz białko wiążace ogon poli (a) PABP u Eukaryota

k. W strukturze kap występuje wiązanie 5’-5’ trifosforanowe, które powstaje w wyniku ataku difosforanu na atom fosforu w pozycji α cząsteczki GTP

a. Kapy wpływają na stabilność mRNA oraz stymulują transkrypcje u eukariota

c. Kapy wpływają na stabilność mRNA chroniąc ich końce 5’ przed działaniem fosfataz i nuklez

b. Kapy wpływają na stabilność mRNA chroniąc koniec 5’ przed przedwczesną degradacją oraz stymulują translację u Eucaryota, w wyniku oddziaływania z czynnikami inicjatorowymi translacji

v. Cząsteczki mRNA wielu ssaczych wirusów mają identyczne lub bardzo podobne kapy jak cząsteczki mRNA ssaków

d. Kapy eukariotycznych mRNA zawierają 7- metyloguanozynę

e. Kapy eukariotycznych mRNA zawierają 7- formyloguanozynę

m. W strukturze „kap” występuje wiązanie 5’-5’-trifosforanowe, które powstaje w wyniku ataku monofosforanu na atom fosforu w pozycji β-cząsteczki GTP

g. Kapy eukariotycznych mRNA zawierają 7-acetyloguanozynę

p. W strukturze „kap” występuje wiązanie 5’-5’-trifosforanowe, które powstaje w wyniku ataku monofosforanu na atom fosforu w pozycji β -cząsteczki GTP

w. Kapy stymulują translacje z uwagi na to że wiązą czynniki inicjatorowe translacji co ułatwia odnalezienie prawidłowego miejsca START syntezy białek u eukariota

j. Kapy stymuluja synteze białka w porcesie inicjacji translacji zależnej od KAPU

u. Transkrypty u Prokariota i Eukariota zaczynają się zwykle od A lub G

h. Kapy wpływają na stabilność mRNA oraz stymulują translację u eukariota

t. Transkrypcja u Eucaryota zaczyna się zwykle od A lub G

q. Koniec 5’ nowego łańcucha prokariotycznego mRNA zaczyna się od 5’-trifosforanu adenozyny lub 5’-trifosforanu guanozyny

s. Sekwencja kap tworzona jest na końcu 5’ enzymatycznych cząsteczek mRNA

f. Kapy eukariotycznych mRNA zawierają 2-acetyloguanozynę

o. Struktura kap tworzona jest na końcu 5’ eukariotycznych cząsteczek mRNA już na etapie procesowania transkryptu pre-mRNA.

l. W strukturze kap występuje wiązanie 3’5’ dihydroksylowe, które powstaje w wyniku ataku difosforanu na atom fosforu w pozycji α cząsteczki GTP

n. struktura kap tworzona jest na końcu 3’ eukariotycznych cząsteczek mRNA

s) Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza σ32.

b) Podjednostka σ nadaje rdzeniowi enzymu zdolność inicjacji transkrypcji rdzeniowych elementów promotorowych

l) Rejon zawierający polimerazę RNA nić matrcową DNA oraz powstający RNA zwany jest bąblem transkrypcyjnym

e) Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu pod koniec inicjacji transkryptu

h) Rdzeń polimerazy RNA słabo wiąże się do matrycy DNA

u) Dodatnie superskręcenie kolistego DNA wspomaga transkrypcję wielu genów

i) Rdzeń polimerazy RNA silnie wiąże się z matrycą DNA bez względu na jej sekwencję

t) Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza białka σ32

a) Podjednostka σ nadaje rdzeniowi enzymu zdolność inicjacji transkrypcji w miejscach promotorowych

f) Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu często na wczesnym etapie elongacji transkryptu

r) Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ54.

d) Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu zawsze pod koniec elongacji transkryptu

o) Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ70

m) Etap elongacji transkrypcji zachodzi w bąblu transkrypcyjnym, który porusza się wzdłuż matrycy DNA

g) Po oddysocjowaniu od holoenzymu zmieniona strukturalnie podjednostka σ nie może ponownie uczestniczyć w inicjacji transkrypcji

n) Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ76

k) Przejście od kompleksu promotorowego zamkniętego do kompleksu promotorowego otwartego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji

j) Przejście od kompleksu promotorowego otwartego do kompleksu promotorowego zamkniętego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji.

q) Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza σ54

c) Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu pod koniec elongacji transkryptu

b) Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF-Tu, co blokuje jego zdolność do przyłączenia aa-tRNA

j) Puromycyna jest antybiotykiem działającym na komórki prokariotyczne i eukariotyczne

k) Puromcyna jest analogiem końcowej aminoacyloadenozynowej części aminoacylo-tRNA

,, Rycyna modyfikuje kowalencyjne rRNA’’) n) Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikacje rRNA na etapie elongacji

l) Streptomycyna hamuje terminację translacji

c) fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF-Tu, co blokuje jego zdolność do przyłączenia aa-RNA/EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

f) Chloramfenikol jest antybiotykiem działającym na komórki prokariotyczne

p) Erytromycyna wiąże się z podjednostką 50S i blokuje translokacje w prokaryota

d) Fragment B toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

h) Chloramfenikol jest antybiotykiem działającym wyłącznie na komórki eukariotyczne

g) Chloramfenikol jest antybiotykiem hamującym polimerazy RNA wyłącznie w komórkach eukariotycznych

m) Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikację aa-tRNA

o) Rycyna blokuje działanie rybosomu przez modyfikację rRNA.

a) Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

i) Puromycyna jest inhibitorem translacji, ponieważ wiążę się do miejsca A rybosomu i hamuje przyłączenie nowego aminoacylo-tRNA

e) Fragment B toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia reakcji formylacji podczas inicjacji syntezy polipeptydu