Twój wynik: Enzymy i kinetyka
Analiza
Wszystkie ({{dataStorage.userResults.answersTotal}})
Prawidłowe ({{dataStorage.userResults.answersGood}})
Do powtórki ({{dataStorage.userResults.answersRepeat}})
Błędne ({{dataStorage.userResults.answersBad}})
Pytanie 1
Które zdania dotyczące energii aktywacji są prawdziwe?
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią produktu
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Enzymy nie wpływają na energię aktywacji
Jest to energia stanu przejściowego
Enzymy zwiększają energię aktywacji
Pytanie 2
Co to są kofaktory?
koenzymy
cząstki, które łączą się z enzymem uniemożliwiając jego działanie
duże cząstki organiczne lub nieorganiczne
jony metali
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
duże cząstki organiczne lub małe cząstki nieorganiczne
grupy prostetyczne
Pytanie 3
Wybierz zdania prawdziwe:
szybkość reakcji zawsze zależy od stężenia substratu
szybkość reakcji zależy od tego jak szybko wlejemy jeden odczynnik do drugiego
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
szybkość reakcji zależy tylko od stężenia produktu
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
Pytanie 4
Które z podanych założeń opisuj model Michaelisa-Menten?
reakcja osiąga stan ustalony
wszystkie odpowiedzi są poprawne
stężenie produktu jest stałe w czasie
reakcja jest pierwszego rzędu
wszystkie enzymy działają zgodnie z tym modelem
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
stężenie kompleksu ES jest zmienne w czasie
Pytanie 5
Szybkość katalizy w modelu M-M zależy od:
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
stężęnia produktu
stężenia wolnego enzymu
stężenia kompleksu enzym-substrat
stężenia substratu
całkowitego stężenia enzymu
stałej szybkości tworzenia produktu
stałej szybkości tworzenia ES
Pytanie 6
Wykres równania Michaelisa-Menten...
ma kształt paraboli
można z niego odczytać stałą Km
jest kompletnie nieużyteczny
jest zależnością stężenia substratu od stałej Km
jest prostą
ma kształt hiperboli
Pytanie 7
Wykres L-B..
jest linią prostą
można z niego odczytać punkt -1/Km
Jest przekształceniem równania M-M
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
To wykres podwójnie odwrotnościowy
To wykres Linneweavera-Burka
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
wszystkie powyższe odpowiedzi są niepoprawne
Pytanie 8
Czynnik wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:
ciśnienie
tempetatura
stężenie jonów wodorowych
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
Km
pJ enzymu
Pytanie 9
Parametry kinetyczne enzymu to:
aktywność enzymatyczna
stała katalityczna
szybkość maksymalna
stała Michaelisa-Menten
jakaś głupota
rozdzielczość filmu o enzymach w kinie
Pytanie 10
stała kcat:
to inaczej Km
odpowiada liczbie obrotów enzymu
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
to inaczej k1
określa powinowactwo enzymu do substratu
charakteryzuje wydajność katalityczną
jest równa stałej k2
Pytanie 11
Wybierz zdania prawdziwe:
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
Pytanie 12
Czy enzymy wpływają na równowagę reakcji, którą katalizują?
tak
nie
Pytanie 13
Co to jest liczba obrotów enzymu?
Pytanie 14
Enzymy allosteryczne:
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
to po prostu zwykłe enzymy
działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten
są białkami
uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego
posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym
Pytanie 15
Wybierz prawdziwe zdania dotyczące inhibicji współzawodniczej
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
inhibitor zmniejsza Km
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
to inaczej inhibicja akompetycyjna
to rodzaj inhibicji nieodwracalnej
Pytanie 16
Który rodzaj inhibicji można odwrócić większym stężeniem substratu?
akompetycyjną
antywspółzawodniczą
kompetycyjną
inhibicję przez reaktywne analogi substratów
niewspółzawodniczą
nieodwracalną
Pytanie 17
Inhibitor niekompetycyjny...
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
może związać się do kompleksu enzym-substrat nie powodując utraty zdolności kompleksu do tworzenia produktu
wiąże się w innym miejscu niż substrat
nie zmienia Km ani Vmax
obniża Vmax
Pytanie 18
Jak inhibitor antywspółzawodniczy wpływa na Vmax i Km?
Pytanie 19
Które z podanych są rodzajami inhibicji nieodwracalnej?
reaktywne analogi substratów
inhibitory samobójcze
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów
wszystkie inhibitory
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem
inhibitory allosteryczne
związki reagujące ze specyficznymi grupami