Fiszki

BIOCHEMIA 2 2014/15 termin IV

Test w formie fiszek
Ilość pytań: 17 Rozwiązywany: 399 razy
Gdzie kwas retinowy jest przekształcany do retinalu:
b. w jelicie
a. w wątrobie
c. w jądrze komórkowym
b. w jelicie
“Trucizny enzymów” czyli jony metali ciężkich, jaka inhibicja:
a. Kowalencyjna (nieodwracalna)
a. Kowalencyjna (nieodwracalna)
Izoniazyd jest:
d. antywitaminą wit. B2
a. antywitaminą wit. PP
c. antywitaminą wit. B1
b. antywitaminą wit. P
a. antywitaminą wit. PP
Mechanizm aktywacji wielu enzymów w organizmie człowieka obejmuje fosforylację oraz defosforylację niektórych aminokwasów w strukturze białka enzymatycznego. Który z poniższych punktów wskazuje wyłącznie takie aminokwasy:
a. fenyloalanina, prolina, tryptofan
c. tryptofan, treonina, tyrozyna
d. metionina, fenyloalanina, seryna
b. seryna, tyrozyna, treonina
b. seryna, tyrozyna, treonina
Niedobór fosforanu pirydoksalu powoduje:
c. wzrost wydalania z moczem 5-HIO
b. akumulację ALA I wzrost jego wydalania z moczem
a. zmniejszenie syntezy ALA
d. wzrost wydalania z moczem PBG
a. zmniejszenie syntezy ALA
Jeżeli w reakcji enzymatycznej entalpia swobodna tworzenia produktów jest mniejsza od entalpii swobodnej tworzenia substratów to:
d. zmiana entalpii swobodnej reakcji będzie wartością dodatnią
b. taką reakcję określamy jako posiadającą energię swobodną
a. taką reakcję określamy jako samorzutną
c. reakcja jest w stanie równowagi chemicznej
a. taką reakcję określamy jako samorzutną
Który z poniższych punktów prawidłowo przyporządkowuje enzymy do odpowiedniej klasy w podziale klinicznym Richtericha I Hessa:
c. ceruloplazmina – sekrecyjne; fosfataza kwaśna – ekskrecyjne
d. gamma-glutamylotransferaza – indykatorowe; protrombina – sekrecyjne
a. alfa-amylaza – sekrecyjne; aminotransferaza alaninowa – indykatorowe
b. aminotransferaza asparaginianowa – sekrecyjne; kinaza kreatynowa – indykatorowe
c. ceruloplazmina – sekrecyjne; fosfataza kwaśna – ekskrecyjne
Wskaż enzym posiadający dużą aktywność w formie defosforylowanej:
c. karboksylaza acetylo-CoA
b. kinaza fosforylazy b
a. liaza cytrynianowa
d. fosforylaza glikogenu
c. karboksylaza acetylo-CoA
Choroba Keshan jest spowodowana:
d. niedoborem manganu
c. niedoborem selenu
b. nadmierną podażą selenu
a. nadmierną podażą fluoru
c. niedoborem selenu
W którym z punktów prawidłowo przyporządkowano enzym I zawierający go lub aktywujący pierwiastek:
d. fosfoglukomutaza – wanad
a. 5'-dejodynaza - fluor
b. cyklaza adenylanowa – jod
c. anhydraza węglanowa – cynk
c. anhydraza węglanowa – cynk
Dla podanych par witamina-antywitamina, błędne przyporządkowanie występuje w punkcie:
d. menachinon-warfaryna
c. kw foliowy-metotreksat
b. tiamina-penicylamina
a. biotyna-awidyna
b. tiamina-penicylamina
Jeżeli wartość całkowitej zmiany energii swobodnej reakcji enzymatycznej jest wartością ujemną to można określić, że:
a. reakcja przebiega przez stan przejściowy
d. żadne z powyższych
c. na reakcję składają się dwie “reakcje połówkowe”
b. reakcja przebiega z wytworzeniem kompleksu aktywnego
d. żadne z powyższych
Na wartość stałej równowagi reakcji, która może być katalizowana enzymatycznie, nie wpływa:
b. temperatura
c. rodzaj substratu reakcji
d. wszystkie powyższe czynniki wpływają na wartość stałej równowagi reakcji
a. obecność enzymu
a. obecność enzymu
Enzym o numerze EC 2.7.1.1 należy do klasy:
d. izomeraz
c. transferaz
a. liaz
b. oksydoreduktaz
c. transferaz
Reakcje typu “ping-pong” charakterystyczne są dla:
b. chymotrypsyny
d. kinazy białkowej A
c. dehydrogenazy mleczanowej
a. oksydoreduktaz zależnych od NADPH
a. oksydoreduktaz zależnych od NADPH
Do syntezy 1 cząsteczki PAPS w wątrobie ludzkiej niezbędne są:
c. metionina I 1 cząsteczka ATP
a. cysteina I 2 cząsteczki ATP
b. metionina I 2 cząsteczki ATP
d. reszta siarczanowa I 2 cząsteczki ATP
d. reszta siarczanowa I 2 cząsteczki ATP
Zgodnie z mechanizmem katalizy kowalencyjnej działa następujący enzym:
d. żadne z powyższych
b. katepsyna G
c. chymotrypsyna
a. pepsyna
c. chymotrypsyna

Powiązane tematy

Inne tryby