Struktura insuliny – dwa łańcuchy polipeptydowe połączone mostkami disiarczkowymi
Związanie insuliny z jej receptorem zapoczątkowuje szlak sygnałowy, który:
aktywuje transportery glukozy, pozwalając komórce pobrać glukozę z krwiobiegu
aktywuje syntezę glikogenu
odpowiada za wzrost komórki
aktywuję hydrolizę glikogenu
aktywuje transportery glukozy, pozwalając komórce pobrać glukozę z krwiobiegu
aktywuje syntezę glikogenu
Budowa receptora insulinowego. Zaznacz prawidłowe odpowiedzi.
Podjednostka tworzy miejsce wiązania insuliny (znajduje się po stronie zewnątrzkomórkowej).
Dimer złożony z dwóch identycznych jednostek. Każda z nich zbudowana jest z podjednostek α i β połączonych mostkiem disiarczkowym
Dwie podjednostki α tworzą miejsce wiązania insuliny. (znajdują się po stronie zewnątrzkomórkowej)
Każda podjednostka β zawiera domenę kinazy tyrozynowej (jednostki te przechodzą przez błonę).
Podjednostka β zawiera domenę kinazy tyrozynowej (jednostki te przechodzą przez błonę)
Dimer złożony z dwóch identycznych jednostek. Każda z nich zbudowana jest z podjednostek α i β połączonych mostkiem disiarczkowym
Dwie podjednostki α tworzą miejsce wiązania insuliny. (znajdują się po stronie zewnątrzkomórkowej)
Każda podjednostka β zawiera domenę kinazy tyrozynowej (jednostki te przechodzą przez błonę).
Kinazy tyrozynowe. Z ich zewnętrzną domeną wiążą się takie czynniki wzrostowe jak:
czynnik wzrostu pochodzący z płytek krwi
ASA-P
naskórkowy czynnik wzrostu (EGF)
insulina
IP3
czynnik wzrostu pochodzący z płytek krwi
naskórkowy czynnik wzrostu (EGF)
insulina
Związanie tych czynników z zewnętrzną domeną kinazy tyrozynowej włącza aktywność kinazową cytozolowej domeny tych receptorów, która znajduje się po .... stronie błony komórkowej.
Zaktywowana kinaza Akt może kontynuować szlak przekazywania sygnału
9. Dimeryzacja jest procesem niezbędnym, ale nie wystarczającym do aktywacji, czynnik wzrostu bowiem musi również ustawić podjednostki dimeru w takiej pozycji naprzeciwko siebie, aby mogła nastąpić autofosforylacja. Przypuszczalnie wszystkie receptorowe kinazy tyrozynowe używają zasadniczo tego samego mechanizmu aktywacji. Czy ta informacja odmieniła twoje życie?
Nie
Tak
Spadaj
Tak
BIAŁKA IRS zaznacz prawidłowe zdania:
są inhibitorami kinazy lipidowej, dzięki czemu pełnią funkcję regulatorową
są pośrednikiem w aktywacji receptora insulinowego
są to substraty receptora insulinowego
działają jako białka adaptorowe – wiążą kinazę lipidową, utrzymują ją w błonie, aby mogła oddziaływać ze swoim substratem – lipidem błonowym
są to substraty receptora insulinowego
działają jako białka adaptorowe – wiążą kinazę lipidową, utrzymują ją w błonie, aby mogła oddziaływać ze swoim substratem – lipidem błonowym
Czym jest domena SH2?
jest to moduł o 50 resztach, który powtarza się w białkach sygnalizacyjnych
ten powtarzający się motyw odgrywa kluczową rolę w procesach rozpoznawania się występuje w wielu białkach szlaków przekazywania sygnałów
wiąże fragmenty łańcucha polipeptydowego zawierającego P-Tyr
jest to moduł o 100 resztach, który powtarza się w białkach sygnalizacyjnych
ten powtarzający się motyw odgrywa kluczową rolę w procesach rozpoznawania się występuje w wielu białkach szlaków przekazywania sygnałów
jest to moduł o 100 resztach, który powtarza się w białkach sygnalizacyjnych
Co robią domeny SH2?
Mają zdolność wiązania ufosforylowanych peptydów. Kierują one białka zawierające domeny do receptorowych kinaz tyrozynowych
Za pośrednictwem domen SH2 podjednostek regulatorowych kinaza lipidowa wiąże się z białkami IRS, jest przyciągana do błony, gdzie fosforyluje PIP3 do PIP2
Za pośrednictwem domen SH2 podjednostek regulatorowych kinaza lipidowa wiąże się z białkami IRS, jest przyciągana do błony, gdzie fosforyluje PIP2 do PIP3
Mają zdolność defosforylacji ufosforylowanych peptydów. Kierują one białka zawierające domeny do receptorowych kinaz tyrozynowych
Mają zdolność wiązania ufosforylowanych peptydów. Kierują one białka zawierające domeny do receptorowych kinaz tyrozynowych
Za pośrednictwem domen SH2 podjednostek regulatorowych kinaza lipidowa wiąże się z białkami IRS, jest przyciągana do błony, gdzie fosforyluje PIP2 do PIP3
Uszereguj szlak
PIP3 może aktywować zależną od PIP3 kinazę białkową PDK1 dzięki obecności w niej, specyficznej wobec PIP3, domeny plekstrynowej
Zaktywowana PDK1 fosforyluje i aktywuje kinazę białkową Akt
Kinaza białkowa Akt przemieszcza się i fosforyluje białka docelowe, m. in. cząsteczki kontrolujące ruch receptora glukozy GLUT4 w kierunku błony, oraz enzymy kontrolujące syntezę glikogenu
Aktywacja syntezy glikogenu
1
PIP3 może aktywować zależną od PIP3 kinazę białkową PDK1 dzięki obecności w niej, specyficznej wobec PIP3, domeny plekstrynowej
2
Zaktywowana PDK1 fosforyluje i aktywuje kinazę białkową Akt
3
Kinaza białkowa Akt przemieszcza się i fosforyluje białka docelowe, m. in. cząsteczki kontrolujące ruch receptora glukozy GLUT4 w kierunku błony, oraz enzymy kontrolujące syntezę glikogenu
4
Aktywacja syntezy glikogenu
Wiele z tych fosfataz ulega aktywacji po wpływem insuliny – sygnał początkowy uruchamia również etapy prowadzące do ostatecznego przerwania odpowiedzi. Wyciszenie sygnału zapoczątkowanego przez insulinę- połącz w pary!
Białkowa fosfataza tyrozynowa
Fosfataza lipidów
Białkowa fosfataza serynowa
usuwa grupę fosforanową z reszty tyrozyny receptora insulinowego
hydrolizuje PIP3 do PIP2
usuwa grupy fosforanowe z kinaz białkowych takich jak Akt
Białkowa fosfataza tyrozynowa
usuwa grupę fosforanową z reszty tyrozyny receptora insulinowego
Fosfataza lipidów
hydrolizuje PIP3 do PIP2
Białkowa fosfataza serynowa
usuwa grupy fosforanowe z kinaz białkowych takich jak Akt