Hesoyam BioMol pt.2 1-14

Grupa 3’-OH eksonu 1 atakuje miejsce splicingowe 3’.

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor - albo nukleotyd adeninowy: ATP, ADP lub AMP, albo adenina.

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 5’ intronu.

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ eksonu.

Miejsce splicingowe 3’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w puryny, występującego w eksonie poprzedzającym intron i sekwencji przewodnika bogatej w pirymidyny, która występuje w intronie.

Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w pirymidyny, występującego w eksonie poprzedzającym intron i sekwencji przewodnika bogatej w puryny, która występuje w intronie.

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor.

Kofaktor tworzy wiązania kowalencyjne ze specyficzną sekwencją eksonu 2 w pre-rRNA.

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor - albo nukleotyd guaninowy: GTP, GDP lub GMP, albo guanina.

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor.

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ intronu.

Grupa 3’-OH eksonu 1 atakuje miejsce splicingowe 3’.

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 5’ intronu.

Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w pirymidyny, występującego w eksonie poprzedzającym intron i sekwencji przewodnika bogatej w puryny, która występuje w intronie.

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor.

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor.

Każdy z trzech białkowych czynników uwalniających odpowiada za rozpoznawanie innego kodonu STOP

Za dysocjację rybosomu na podjednostki odpowiada czynnik RRF i translokaza, a proces ten wymaga hydrolizy GTP

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki cząsteczce wody

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki hydrolitycznej aktywności czynnika uwalniającego

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki cząsteczce wody dostarczonej do rybosomu przez czynnik uwalniający

Dostarczenie terminującego, nieacylowanegotRNA do rybosomu, które jest warunkiem zajścia terminacji translacji, zachodzi przy udziale czynnika uwalniającego

Dostarczenie terminującego, aminoacylo-tRNA do rybosomu, które jest warunkiem zajścia terminacji translacji, zachodzi przy udziale czynnika uwalniającego

Tylko dwa spośród trzech białkowych czynników uwalniających (RF1 i RF2) odpowiadają za rozpoznanie kodonów STOP

Czynnik RF3 jest GTPazą należącą do rodziny białek G

Struktura czynnika RF3 przypomina cząsteczkę tRNA

Za dysocjację rybosomu na podjednostki odpowiadają czynniki RF1 i RF2, a proces ten wymaga hydrolizy GTP

Za dysocjację rybosomu na podjednostki odpowiada czynnik RRF i translokaza, a proces ten wymaga hydrolizy GTP

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki cząsteczce wody

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki cząsteczce wody dostarczonej do rybosomu przez czynnik uwalniający

Tylko dwa spośród trzech białkowych czynników uwalniających (RF1 i RF2) odpowiadają za rozpoznanie kodonów STOP

Czynnik RF3 jest GTPazą należącą do rodziny białek G

Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIIA, który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

Czynnik TFIIF jest helikazą zależną od GTP i rozpoczyna rozplatanie DNA, przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA II

Czynnik TFIIB jest helikazą zależną od GTP i rozpoczyna rozplatanie DNA, przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA II

Promotory rozpoznawane przez polimerazę RNA II znajdują się od strony 5’ w stosunku do początku transkrypcji

Synteza pre-mRNA nie może zacząć się de novo bez startera

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do zgięcia DNA

Szczególnie wysoka wierność transkrypcji osiągana jest dzięki polimerazie RNA II, ponieważ potrafi ona samodzielnie korygować błędnie wprowadzone nukleotydy dzięki swojej aktywności egzonukleazowej 3’→5’

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do poszerzenia małego rowka DNA

Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIID, który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

Asymetria kompleksu TBP/DNA jest istotna w precyzyjnym określeniu miejsca startu transkrypcji i jej kierunku

Promotory rozpoznawane przez polimerazę RNA II znajdują się od strony 3’ w stosunku do początku transkrypcji

Czynnik TFIIF jest helikazą zależną od GTP i rozpoczyna rozplatanie DNA, przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA II

Promotory rozpoznawane przez polimerazę RNA II znajdują się od strony 5’ w stosunku do początku transkrypcji

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do zgięcia DNA

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do poszerzenia małego rowka DNA

Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIID, który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

Asymetria kompleksu TBP/DNA jest istotna w precyzyjnym określeniu miejsca startu transkrypcji i jej kierunku

Ogon poli(A) jest produktem reakcji katalizowanej przez polimerazę RNA II

Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A)

Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest koordynacja

Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest 2’,5’-dideoksyadenozynan

mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej transkrypcji.

Natywnym donorem reszt A jest 5’-trifosforan deoksyryboadenozyny

Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest kordycepina, czyli 3'- deoksyadenozyna

Donorem reszt A jest 5’-trifosforan ryboadenozyny

Większość eukariotycznych mRNA ma na końcu 3’ ogon zbudowany z 5'-monofosforanów deoksyryboadenozyny

mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej translacji

Pierwotne transkrypty eukariontów są rozcinane przez specyficzną nukleazę kompleksu rozpoznającego sekwencję AAUAAA

Długość życia mRNA zależy od szybkości syntezy ogona poli(A)

Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A), która czerpie instrukcję z nici matrycowej DNA

Większość eukariotycznych mRNA ma na końcu 3’ ogon zbudowany z 5'-monofosforanów ryboadenozyny

Długość życia mRNA zależy w pewnym stopniu od szybkości degradacji ogona poli(A)

mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej transkrypcji.

Poliadenylacja zwiększa stabilność cząsteczki mRNA

Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest 2’,5’-dideoksyadenozyna.

Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A)

Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest kordycepina, czyli 3'- deoksyadenozyna

Donorem reszt A jest 5’-trifosforan ryboadenozyny

mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej translacji

Pierwotne transkrypty eukariontów są rozcinane przez specyficzną nukleazę kompleksu rozpoznającego sekwencję AAUAAA

Większość eukariotycznych mRNA ma na końcu 3’ ogon zbudowany z 5'-monofosforanów ryboadenozyny

Długość życia mRNA zależy w pewnym stopniu od szybkości degradacji ogona poli(A)

Poliadenylacja zwiększa stabilność cząsteczki mRNA

W centrach hydrolitycznych syntetaz usuwane są produkty acylacji, które są zbyt małe w porównaniu z docelowym aminoacylo-tRNA co zwiększa wierność procesu translacji

Hydroliza błędnego aminoacylo-tRNA zachodzi w tym samym centrum aktywnym co jego synteza

Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi mniej niż 1 błąd na 10^4 włączanych aminokwasów

Inkubacja Ser-tRNA^Thr z syntetazą serylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNA^Phe

Inkubacja Thr-tRNASer z syntetazą serylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA.

Inkubacja Thr-tRNA^Ser z syntetazą treonylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez oddysocjowania substratu od enzymu

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.

Centra acylujące syntetaz odrzucają aminokwasy podobne do właściwego, ale zbyt małe, ponieważ nie posiadają one wszystkich grup funkcyjnych oddziałujących z enzymem, przez co wiążą się zbyt słabo

Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNA^Tyr

Mimo iż Tyr różni się od Phe tylko obecnością jednej grupy hydroksylowej, syntetaza tyrozyno tRNA odróżnia tę… że posiadają aktywność korekcyjną.

Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi 1 błąd na 10^3 włączanych aminokwasów

Inkubacja Ser-tRNA^Thr z syntetazą treonylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy fenyloalanylo-tRNA^Tyr

Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę dopiero po oddysocjowywaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem.

W centrach hydrolitycznych syntetaz usuwane są produkty acylacji, które są zbyt małe w porównaniu z docelowym aminoacylo-tRNA co zwiększa wierność procesu translacji

Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi mniej niż 1 błąd na 10^4 włączanych aminokwasów

Inkubacja Thr-tRNASer z syntetazą serylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA.

Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez oddysocjowania substratu od enzymu

Mimo iż Tyr różni się od Phe tylko obecnością jednej grupy hydroksylowej, syntetaza tyrozyno tRNA odróżnia tę… że posiadają aktywność korekcyjną.

Inkubacja Ser-tRNA^Thr z syntetazą treonylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

Polimeraza RNA II jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania wzrostu szybko dzielących się komórek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych nowotworów

Polimeraza RNA III jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

Ryfampicyna blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych

α-amanityna jest oktapeptydem zawierającym kilka modyfikowanych aminokwasów

Aktynomycyna D blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych

Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania syntezy szybko dzielących się białek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych hormonów

Ryfampicyna specyficznie hamuje elongację łańcucha RNA poprzez interkalację pomiędzy pary zasad hybrydy RNA-DNA

Aktynomycyna D specyficznie hamuje elongację łańcucha RNA poprzez interkalację pomiędzy pary zasad hybrydy RNA-DNA

Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania wzrostu szybko dzielących się komórek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych nowotworów

Polimeraza RNA III jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

Ryfampicyna blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych

α-amanityna jest oktapeptydem zawierającym kilka modyfikowanych aminokwasów

Bakteriofagowe białko Cro wiąże się do miejsca operatorowego OR1 zapobiegając w ten sposób transkrypcji genu cI.

Pełna ekspresja genów bakteriofaga jest ostatecznym skutkiem metylacji represora λ indukowanej jego oddziaływaniem z kompleksem ssDNA-lexA.

Bakteriofagowe białko Cro wiąże się do miejsca operatorowego OR3 z najwyższym powinowactwem, zapobiegając w ten sposób transkrypcji genu Cro.

Bakteriofag zostaje uwolniony z chromosomu bakteryjnego w wyniku oddziaływania represora λ z kompleksem ssDNA-lexA powstałym po uszkodzeniu DNA

Podczas fazy litycznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci profaga.

W fazie litycznej z genomu bakteriofaga ekspresji nie podlega żadne z białek Cro, N ani Q.

Rolą białek N i Q jest blokada transkrypcji genów kodujących białka główki i ogonka.

Rolą białek N i Q jest blokada transkrypcji genów kodujących białka odpowiedzialne za rekombinację i wejście w fazę lityczną

W bakterii lizogenicznej z genomu bakteriofaga ekspresji podlega tylko represor λ (gen cI).

Rolą białek N i Q jest blokada transkrypcji genów kodujących białka główki i ogonka

Bakteriofag zostaje uwolniony z chromosomu bakteryjnego w wyniku oddziaływania represora λ z kompleksem ssDNA-recA powstałym po uszkodzeniu DNA

Bakteriofagowe białko Cro wiąże się do miejsca operatorowego OR3 z najwyższym powinowactwem, zapobiegając w ten sposób transkrypcji genu cI

W bakterii lizogenicznej z genomu bakteriofaga ekspresji podlegają tylko białka Cro, N oraz Q

Rolą białek N i Q jest zniesienie blokady transkrypcji genów kodujących białka odpowiedzialne za rekombinację i wejście w fazę lityczną.

Podczas fazy lizogenicznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci fagemidu

Podczas fazy lizogenicznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci profaga

Rolą białek N i Q jest blokada terminacji genów kodujących białka główki i ogonka, czyli zapobieganie przedwczesnej terminacji.

W bakterii lizogenicznej z genomu bakteriofaga ekspresji podlega tylko represor λ (gen cI).

Bakteriofag zostaje uwolniony z chromosomu bakteryjnego w wyniku oddziaływania represora λ z kompleksem ssDNA-recA powstałym po uszkodzeniu DNA

Bakteriofagowe białko Cro wiąże się do miejsca operatorowego OR3 z najwyższym powinowactwem, zapobiegając w ten sposób transkrypcji genu cI

Rolą białek N i Q jest zniesienie blokady transkrypcji genów kodujących białka odpowiedzialne za rekombinację i wejście w fazę lityczną.

Podczas fazy lizogenicznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci profaga

Rolą białek N i Q jest blokada terminacji genów kodujących białka główki i ogonka, czyli zapobieganie przedwczesnej terminacji.

Transkrypcja operonu Trp jest regulowana między innymi przez miejsce kontrolowanej inicjacji transkrypcji, wchodzące w skład odcinka liderowego RNA

W przypadku wysokiego stężenia tryptofanu w komórce represor zostaje wysycony Trp, tworząc kompleks represor-Trp, który wiąże się do miejsca operatorowego, co prowadzi do represji transkrypcji liderowego mRNA

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd pełniący funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie cis

Poziom Trp-tRNA monitorowany jest podczas translacji peptydu liderowego

W przypadku niedoboru tryptofanylo-tRNA, rybosom zatrzymuje się ("utyka") na kodonach kodujących tryptofan

Alternatywna struktura (spinka) liderowego mRNA "antyterminacja" umożliwia polimerazie RNA kontynuowanie transkrypcji policistronowego mRNA

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd pełniący funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie trans

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w rozkładzie tryptofanu

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje 5 enzymów przekształcających choryzmian w tryptofan

W przypadku mutacji syntetazy tryptofano tRNATrp obniżający znacząco jej aktywność ma miejsce wyraźne obniżenie poziomu ekspresji genomów struktury operonu

W przypadku mutacji syntetazy tryptofano tRNATrp obniżający znacząco jej aktywność ma miejsce wyraźne podwyższenie poziomu ekspresji genomów struktury operonu

Liderowy mRNA może tworzyć trzy charakterystyczne alternatywne struktury (spinki): „pauza”, „antyterminacja” i „terminacja”.

Enzymy uczestniczące w syntezie tryptofanu kodowane są w pięciu policistronowych transkryptach.

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w syntezie (lub biosyntezie) tryptofanu

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd katalizujący przekształcenie choryzmianu w tryptofan

Sygnał "pauza" zostaje wyłączony w wyniku braku oddziaływania segmentu 1 z segmentem 2 liderowego mRNA

Tryptofan pełni rolę korepresora, wpływając w ten sposób hamująco na własną syntezę

Transkrypcja operonu Trp jest regulowana między innymi przez miejsce kontrolowanej terminacji transkrypcji, wchodzące w skład odcinka liderowego RNA

W przypadku wysokiego stężenia tryptofanu w komórce represor zostaje wysycony Trp, tworząc kompleks represor-Trp, który wiąże się do miejsca operatorowego, co prowadzi do represji transkrypcji liderowego mRNA

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd pełniący funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie cis

Poziom Trp-tRNA monitorowany jest podczas translacji peptydu liderowego

W przypadku niedoboru tryptofanylo-tRNA, rybosom zatrzymuje się ("utyka") na kodonach kodujących tryptofan

Alternatywna struktura (spinka) liderowego mRNA "antyterminacja" umożliwia polimerazie RNA kontynuowanie transkrypcji policistronowego mRNA

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje 5 enzymów przekształcających choryzmian w tryptofan

W przypadku mutacji syntetazy tryptofano tRNATrp obniżający znacząco jej aktywność ma miejsce wyraźne podwyższenie poziomu ekspresji genomów struktury operonu

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w syntezie (lub biosyntezie) tryptofanu

Tryptofan pełni rolę korepresora, wpływając w ten sposób hamująco na własną syntezę

Transkrypcja operonu Trp jest regulowana między innymi przez miejsce kontrolowanej terminacji transkrypcji, wchodzące w skład odcinka liderowego RNA

Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 3’

Grupa 2’-OH z wolnego ATP atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy eksonem 1 i końcem 5’ intronu A

Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 5’

Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transglikolizy

Podczas splicingu tworzy się struktura rozgałęziona w kształcie lassa

Koniec 5’-OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

Podczas splicingu ekson 1 z eksonem 2 tworzą strukturę w kształcie lassa

Koniec 2’-OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transestryfikacji

Koniec 3’-OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

Grupa 2’-OH z wolnego adenylanu atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy eksonem 1 i końcem 5’ intronu A

Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 5’

Podczas splicingu tworzy się struktura rozgałęziona w kształcie lassa

Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transestryfikacji

Koniec 3’-OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P rybosomu

Atak nukleofilowy grupy aminowej aminoacylo-tRNA na atom węgla wiązania acyloestrowego peptydylo-tRNA powoduje utworzenie kolejnego wiązania peptydowego.

Czynnik EF-Ts dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

Peptydylo-tRNA pozostaje cały czas związany z miejscem P rybosomu.

fMet-tRNA zajmuje miejsce P (jako jedyne)

Za przemieszczenie transkryptu względem aminoacylo-tRNA, EF-Ts i peptydylo-tRNA odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga przyłączenia tzw. czynnika uwalniającego

Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak zaktywowany receptor błonowy o siedmiu helisach w przekazywaniu sygnału przez klasyczne białka G

W obecności kompleksu EF- G/GCP peptydylo- tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

Czynnik EF-Tu należy do tzw. małych białek G.

Za przemieszczenie transkryptu, aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA względem rybosomu odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą

Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak białko Sos w przekazywaniu sygnału przez białko Ras

Aminoacylo-tRNA wiąże się z miejscem P rybosomu.

Za przemieszczenie transkryptu względem aminoacylo-tRNA, EF-G i peptydylo-tRNA odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą

W obecności kompleksu EF-G/GTP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

W zależności od fazy elongacji, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P lub A rybosomu

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo-tRNA do rybosomu, pozostaje związany z ATP

Struktura białka EF-G przypomina znacząco strukturę kompleksu EF-Ts z tRNA

Czynnik EF-Tu dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

Czynnik EF-Ts wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-tRNAi

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo-tRNA do rybosomu, pozostaje związany z GTP

Czynnik EF-Tu wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-tRNAi

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga hydrolizy GTP przez odpowiedni czynnik białkowy.

W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

Atak nukleofilowy grupy aminowej peptydylo-tRNA na atom węgla wiązania acyloestrowego aminoacylo-tRNA powoduje utworzenie kolejnego wiązania peptydowego.

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga hydrolizy ATP przez odpowiedni czynnik białkowy.

W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P rybosomu

Atak nukleofilowy grupy aminowej aminoacylo-tRNA na atom węgla wiązania acyloestrowego peptydylo-tRNA powoduje utworzenie kolejnego wiązania peptydowego.

fMet-tRNA zajmuje miejsce P (jako jedyne)

Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak zaktywowany receptor błonowy o siedmiu helisach w przekazywaniu sygnału przez klasyczne białka G

Czynnik EF-Tu należy do tzw. małych białek G.

Za przemieszczenie transkryptu względem aminoacylo-tRNA, EF-G i peptydylo-tRNA odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą

W obecności kompleksu EF-G/GTP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

W zależności od fazy elongacji, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P lub A rybosomu

Czynnik EF-Tu dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo-tRNA do rybosomu, pozostaje związany z GTP

Czynnik EF-Tu wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-tRNAi

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga hydrolizy GTP przez odpowiedni czynnik białkowy.

Mutacja w rejonie bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zmieniająca je na szereg puryn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Delecja odcinka zawierającego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 16S tRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu

Mutacja w rejonie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zmieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do wzrostu wydajności translacyjnej danego genu

Mutacja w rejonie bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zmieniająca je na szereg puryn prowadzi najprawdopodobniej do wzrostu wydajności translacyjnej danego genu

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 3’ cząsteczki mRNA

Mutacja w rejonie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zmieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Delecja odcinka kodującego sekwencje Shine-Delgarmo prowadzi do wzrostu wydajności translacyjnej danego genu

Delecja odcinka zawierającego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 16S rRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 5’ cząsteczki mRNA

Delecja odcinka kodującego sekwencje Shine-Delgarmo prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’UTH transkryptu z rybosomem

Transkrypt zawsze jest policistronowy

Transkrypt zawsze jest monocistronowy

Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu z rybosomem

Transkrypt może zawierać więcej niż jedno miejsce startu translacji

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR poprzedzającego kodon START transkryptu z rybosomem

Mutacja w rejonie bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zmieniająca je na szereg puryn prowadzi najprawdopodobniej do wzrostu wydajności translacyjnej danego genu

Mutacja w rejonie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zmieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Delecja odcinka kodującego sekwencje Shine-Delgarmo prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Transkrypt zawsze jest policistronowy

Transkrypt może zawierać więcej niż jedno miejsce startu translacji

Transkrypt zwykle jest monocistronowy

Delecja odcinka kodującego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 18S rRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu

Delecja odcinka kodującego sekwencję Shine-Dalgarno prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Mutacja w regionie bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg puryn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START, wchodzącego w skład sekwencji Kozak, wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S

Mutacja w regionie bogatym w puryny (Shine-Dalgarno) poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Prawie zawsze wybierany jest wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 3’ cząsteczki mRNA

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR (untranslated region) transkryptu z rybosomem

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu z rybosomem.

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 3’ cząsteczki mRNA.

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG od końca 5’ cząsteczki mRNA

Transkrypt zwykle jest monocistronowy

Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START, wchodzącego w skład sekwencji Kozak, wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR (untranslated region) transkryptu z rybosomem

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG od końca 5’ cząsteczki mRNA

Dany kodon może być rozpoznawany przez dużą podjednostkę rybosomu

Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w pierwszej pozycji kodonu. Podobnie, możliwe jest parowanie guaniny z uracylem w podanych powyżej pozycjach kodonu i antykodonu. Pary A-U oraz G-C mogą występować niezależnie od pozycji zasady kodonu i antykodonu

Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się tyrozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w pierwszej pozycji kodonu. Podobnie, możliwe jest parowanie guaniny z uracylem w podanych powyżej pozycjach kodonu i antykodonu. Pary A-U oraz G-C mogą występować niezależnie od pozycji zasady kodonu i antykodonu

Konformacyjna giętkość ramienia akceptorowego cząsteczki tRNA pozwala na swobodne przemieszczanie fragmentu aminoacylowego i peptydylowego aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA, odpowiednio, w obrębie dużej podjednostki rybosomu bez przesuwania tych cząsteczek względem małej podjednostki rybosomu.

Dany antykodon musi być rozpoznany przez jedną syntetazę

Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż trzy kodony.

Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z guaniną, uracylem lub cytozyną w pierwszej pozycji kodonu. Podobnie, możliwe jest parowanie guaniny z uracylem w podanych powyżej pozycjach kodonu i antykodonu. Pary A-U oraz G-C mogą występować niezależnie od pozycji zasady kodonu i antykodonu.

Dany kodon może być rozpoznawany przez więcej niż trzy antykodony

W helikalnych regionach cząsteczek RNA tworzenie par zasad I-A, I-C, I-U oraz G-U jest równie prawdopodobne, co powstawanie par A-U i G-C

Konformacyjna giętkość ramienia akceptorowego cząsteczki tRNA pozwala na swobodne przemieszczanie fragmentu aminoacylowego i peptydylowego aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA, odpowiednio, w obrębie dużej podjednostki rybosomu bez przesuwania tych cząsteczek względem małej podjednostki rybosomu.

W helikalnych regionach cząsteczek tRNA tworzenie par zasad I-A, I-C, I-U oraz G-U jest równie prawdopodobne, co powstawanie par A-U i G-C

Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż trzy kodony

Dany antykodon może być rozpoznawany przez nie więcej niż trzy kodony

Dany kodon może być rozpoznawany przez jedną syntetazę.

Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż jedną syntetazę

Dany kodon musi być rozpoznany przez jedną syntetazę.

Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w trzeciej pozycji kodonu. Podobnie, możliwe jest parowanie guaniny z uracylem w podanych powyżej pozycjach kodonu i antykodonu. Pary A-U oraz G-C mogą występować niezależnie od pozycji zasady kodonu i antykodonu

Dany antykodon może być rozpoznawany przez nie więcej niż trzy kodony

Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w trzeciej pozycji kodonu. Podobnie, możliwe jest parowanie guaniny z uracylem w podanych powyżej pozycjach kodonu i antykodonu. Pary A-U oraz G-C mogą występować niezależnie od pozycji zasady kodonu i antykodonu

W skład tego operonu wchodzą między innymi trzy geny struktury – gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i acetylotransferazy tiogalaktozydowej

W skład tego operonu wchodzą m. in. 3 geny struktury: gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i transacetylazy tiogalaktozydowej

X-Gal jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci trzech monocistronowych transkryptów: Z mRNA, Y mRNA oraz A mRNA.

Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci trzech monocistronowych transkryptów

IPTG jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

Kluczową rolę w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego aktywność jest bezpośrednio pod kontrolą laktozy

IPTG jest induktorem ekspresji wszystkich enzymów kodowanych przez ten operon

Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest laktoza

Bezpośrednim induktorem operonu laktozowego jest 1,6-allolaktoza

Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest galaktopiranozylo-1,4-β-glukopiranoza

Białko represorowe CAP jest produktem genu i.

Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci policistronowego transkryptu

IPTG jest inhibitorem ekspresji wszystkich enzymów kodowanych przez ten operon

W skład tego operonu wchodzą między innymi trzy geny struktury – gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i acetylotransferazy tiogalaktozydowej

X-Gal jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

IPTG jest induktorem ekspresji wszystkich enzymów kodowanych przez ten operon

Bezpośrednim induktorem operonu laktozowego jest 1,6-allolaktoza

Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci policistronowego transkryptu