Reakcje fosforylacji białek są katalizowane przez tzw kinazy białkowe

Donorem grupy fosforanowej w reakcji fosforylacki białka może być ATP albo ADP ale nie AMP ponieważ AMP nie zawiera wysokoenergetycznego wiązania

Wprowadzenie silnie naładowanej grupy fosforanowej do enzymu może znacznie zmienić jego właściwości, a w tym np. jego powinowactwo do substratu

Podczas fosforylacji dochodzi do transferu najbardziej zewnętrznej reszty fosforanowej z odpowiedniego nukleotydu na substrat pełniący rolę akceptora.

fosforylacja białek indukuje zmiany konformacyjne

Fosfatazy białkowe są fototransferazami ponieważ usuwają grupy fosforanowe ze zmodyfikowanych białek

kinazy białkowe przeprowadzają tą reakcję

Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Stanem przejściowym w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Kluczowa reszta katalityczna (seryna) chymotrypsyny tworzy liczne oddziaływania niekonwalencyjne z organicznymi fluorofosforanami takimi jak diizopropylofluorofosforan podczas ich wiązania przez enzym co nieodwracalnie inaktywuje enzym

Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalitzowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, której faza I przebiega szybciej od razy II

Katalityczna refszta serynowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która drastycznie obniża ość pK tej reszty serynowej

Istotną rolę dziury oksyanionowej w funkcji katalitycznej chymotrypsyny potwierdzono poprzez mutacje reszt aminokwasów tworzących dziuke oksyanionową na reszty alanylowe, co prowadzi do znacznego obniżenia aktywności enzymu.

Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serynowej na atom węgla (uwaga na opcje: azotu) hydrolizowanego wiązania peptydowego

Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.

Katalityczna reszta serylowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która stabilizuje uprotonowaną formę grupy hydroksylowej tej reszty serylowej.

. Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.

Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy drugiej jest wyraźnie wyższa(nizsza) niż fazy pierwszej.

Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Istotny wkład w szybkość reakcji katalizowanej przez anchydrazę węglanową wnosi … wahadłem protonowym, ułatwiącjący uwalnianie? protonu oraz do cząsteczki wody w miejscu aktywnym.

Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+

Rola jonu cynku polega na podwyższeniu pKa z wartości … dla … do wartości … dla kompleksu coś z H2O [His3Zn2+]H2O

Ponieważ podczas reakcji katalizowanej przez anhydrazę, następuje zmiana stopnia utlenienia atomu węgla w CO2 konieczny jest udział jonu Zn2+ który uczestniczy w przenoszeniu elektronu

Rola jonu cynku polega m. in. Na zwiększeniu kwasowego charakteru aktywnej reszty aminokwasowej ?, obecnej w centrum katalitycznym enzymu

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

GMP+ ADP à GDP + AMP

Żadna z podanych reakcj

AMP+ GTP à ADP + GDP

CDP+ ATP à CTP + ADP

AMP+ ATP à 2ADP

ATP + H2O à ADP + P

Związanie dowolnego z dwóch substratów powoduje w enzymie szereg zmian konformacyjnych o charakterze indukowanego dopasowania i powstanie katalitycznie komplementarnej konformacji enzymu

Do tej grupy enzymów należą np. kinaza adenylanowa i guanylanowa.

W regionie wiążącym substrat występuje tzw. Pętla P której nazwa pochodzi od wysokiej zawartości reszt proliny.

Enzymy te zaiwerają w swym miejscu aktywnym istotny katalitycznie jon metalu dwuwartościowego (Mg2+ lub Mo2+

Zawieraja w swej strukturze silnie konserwatywną domenę wiążącą nukleotydy

Zmiany konformacyjne którymi poldlega m.in. domena wiążąca nukleotydy i pętla P są podstawą wykluczenia transferu reszty fosforanowej na cząsteczkę wody

Autoproteolizy trypsynogenu do trypsyny w dwunastnicy

Przekształcenia chymotryspynogenu w chymotrypsynę przez papinę w żołądku

Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez pepsynę w żołądku

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w dwunastnicy

Niektóre anhydrazy węglanowe maja bardzo wysoką liczbę obrotów rzędu 10^6

a) Wszystkie znane anhydrazy węglanowe wykorzystują jon Zn2+ jako

Jon metalu ludzkiej anhydrazy węglanowej z … histydylowe oraz w zależności od pH jedną cząsteczkę wody …

anhydrazy dzielimy na dwie klasy w zależności od…

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Anhydrazy węglanowe są metaloenzymami, których