Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu katalitycznego chymotrypsyny są poprawne?
Istotną rolę dziury oksyanionowej w funkcji katalitycznej chymotrypsyny potwierdzono poprzez mutacje reszt aminokwasów tworzących dziuke oksyanionową na reszty alanylowe, co prowadzi do znacznego obniżenia aktywności enzymu.
Stanem przejściowym w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
Katalityczna refszta serynowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która drastycznie obniża ość pK tej reszty serynowej
Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalitzowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, której faza I przebiega szybciej od razy II
Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serynowej na atom węgla (uwaga na opcje: azotu) hydrolizowanego wiązania peptydowego
Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
Kluczowa reszta katalityczna (seryna) chymotrypsyny tworzy liczne oddziaływania niekonwalencyjne z organicznymi fluorofosforanami takimi jak diizopropylofluorofosforan podczas ich wiązania przez enzym co nieodwracalnie inaktywuje enzym