Biochemia 1 - koło 2

Reakcje fosforylacji białek są katalizowane przez tzw kinazy białkowe

Podczas fosforylacji dochodzi do transferu najbardziej zewnętrznej reszty fosforanowej z odpowiedniego nukleotydu na substrat pełniący rolę akceptora.

Donorem grupy fosforanowej w reakcji fosforylacki białka może być ATP albo ADP ale nie AMP ponieważ AMP nie zawiera wysokoenergetycznego wiązania

fosforylacja białek indukuje zmiany konformacyjne

kinazy białkowe przeprowadzają tą reakcję

Fosfatazy białkowe są fototransferazami ponieważ usuwają grupy fosforanowe ze zmodyfikowanych białek

Wprowadzenie silnie naładowanej grupy fosforanowej do enzymu może znacznie zmienić jego właściwości, a w tym np. jego powinowactwo do substratu

Reakcje fosforylacji białek są katalizowane przez tzw kinazy białkowe

Podczas fosforylacji dochodzi do transferu najbardziej zewnętrznej reszty fosforanowej z odpowiedniego nukleotydu na substrat pełniący rolę akceptora.

fosforylacja białek indukuje zmiany konformacyjne

kinazy białkowe przeprowadzają tą reakcję

Wprowadzenie silnie naładowanej grupy fosforanowej do enzymu może znacznie zmienić jego właściwości, a w tym np. jego powinowactwo do substratu

Stanem przejściowym w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Katalityczna refszta serynowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która drastycznie obniża ość pK tej reszty serynowej

Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serynowej na atom węgla (uwaga na opcje: azotu) hydrolizowanego wiązania peptydowego

Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Kluczowa reszta katalityczna (seryna) chymotrypsyny tworzy liczne oddziaływania niekonwalencyjne z organicznymi fluorofosforanami takimi jak diizopropylofluorofosforan podczas ich wiązania przez enzym co nieodwracalnie inaktywuje enzym

Istotną rolę dziury oksyanionowej w funkcji katalitycznej chymotrypsyny potwierdzono poprzez mutacje reszt aminokwasów tworzących dziuke oksyanionową na reszty alanylowe, co prowadzi do znacznego obniżenia aktywności enzymu.

Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalitzowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, której faza I przebiega szybciej od razy II

Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serynowej na atom węgla (uwaga na opcje: azotu) hydrolizowanego wiązania peptydowego

Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Kluczowa reszta katalityczna (seryna) chymotrypsyny tworzy liczne oddziaływania niekonwalencyjne z organicznymi fluorofosforanami takimi jak diizopropylofluorofosforan podczas ich wiązania przez enzym co nieodwracalnie inaktywuje enzym

Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalitzowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, której faza I przebiega szybciej od razy II

. Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.

Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy drugiej jest wyraźnie wyższa(nizsza) niż fazy pierwszej.

Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.

Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Katalityczna reszta serylowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która stabilizuje uprotonowaną formę grupy hydroksylowej tej reszty serylowej.

. Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.

Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.

Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+

Istotny wkład w szybkość reakcji katalizowanej przez anchydrazę węglanową wnosi … wahadłem protonowym, ułatwiącjący uwalnianie? protonu oraz do cząsteczki wody w miejscu aktywnym.

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Ponieważ podczas reakcji katalizowanej przez anhydrazę, następuje zmiana stopnia utlenienia atomu węgla w CO2 konieczny jest udział jonu Zn2+ który uczestniczy w przenoszeniu elektronu

Rola jonu cynku polega na podwyższeniu pKa z wartości … dla … do wartości … dla kompleksu coś z H2O [His3Zn2+]H2O

Rola jonu cynku polega m. in. Na zwiększeniu kwasowego charakteru aktywnej reszty aminokwasowej ?, obecnej w centrum katalitycznym enzymu

Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+

ATP + H2O à ADP + P

GMP+ ADP à GDP + AMP

AMP+ ATP à 2ADP

Żadna z podanych reakcj

AMP+ GTP à ADP + GDP

CDP+ ATP à CTP + ADP

AMP+ ATP à 2ADP

AMP+ GTP à ADP + GDP

W regionie wiążącym substrat występuje tzw. Pętla P której nazwa pochodzi od wysokiej zawartości reszt proliny.

Zawieraja w swej strukturze silnie konserwatywną domenę wiążącą nukleotydy

Do tej grupy enzymów należą np. kinaza adenylanowa i guanylanowa.

Zmiany konformacyjne którymi poldlega m.in. domena wiążąca nukleotydy i pętla P są podstawą wykluczenia transferu reszty fosforanowej na cząsteczkę wody

Związanie dowolnego z dwóch substratów powoduje w enzymie szereg zmian konformacyjnych o charakterze indukowanego dopasowania i powstanie katalitycznie komplementarnej konformacji enzymu

Enzymy te zaiwerają w swym miejscu aktywnym istotny katalitycznie jon metalu dwuwartościowego (Mg2+ lub Mo2+

Zawieraja w swej strukturze silnie konserwatywną domenę wiążącą nukleotydy

Do tej grupy enzymów należą np. kinaza adenylanowa i guanylanowa.

Zmiany konformacyjne którymi poldlega m.in. domena wiążąca nukleotydy i pętla P są podstawą wykluczenia transferu reszty fosforanowej na cząsteczkę wody

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Przekształcenia chymotryspynogenu w chymotrypsynę przez papinę w żołądku

Autoproteolizy trypsynogenu do trypsyny w dwunastnicy

Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez pepsynę w żołądku

Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w dwunastnicy

Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w dwunastnicy

Jon metalu ludzkiej anhydrazy węglanowej z … histydylowe oraz w zależności od pH jedną cząsteczkę wody …

anhydrazy dzielimy na dwie klasy w zależności od…

Anhydrazy węglanowe są metaloenzymami, których

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

a) Wszystkie znane anhydrazy węglanowe wykorzystują jon Zn2+ jako

Niektóre anhydrazy węglanowe maja bardzo wysoką liczbę obrotów rzędu 10^6

Jon metalu ludzkiej anhydrazy węglanowej z … histydylowe oraz w zależności od pH jedną cząsteczkę wody …

Anhydrazy węglanowe są metaloenzymami, których

a) Wszystkie znane anhydrazy węglanowe wykorzystują jon Zn2+ jako

Niektóre anhydrazy węglanowe maja bardzo wysoką liczbę obrotów rzędu 10^6

Przenośnik symportowy Na+-glukoza transportuje cząsteczki glukozy do wnętrza komórki wbrew gradientowi jej stężeń.

Stan energetyczny komórki i stosunej stężeń ATP/ADP nie ma żadnego wpływu na transport przez….

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Przenośnik symportowy przenosi równocześnie dwie różne substancje w tę samą stronę przy czym jedną wbrew gradientowi potencjału elektrochemicznego, a druga zgodnie z tym gradientem.

Permeaza laktozy w celu transportu laktozy wykorzystuje gradient jonów Na+

Wymiennik Na+-Ca2+ wykorzystuje gradient jonów Na+ w celu zwiększenia stężenia jonów Ca2+ w komórc

Przenośnik symportowy Na+-glukoza transportuje cząsteczki glukozy do wnętrza komórki wbrew gradientowi jej stężeń.

Przenośnik symportowy przenosi równocześnie dwie różne substancje w tę samą stronę przy czym jedną wbrew gradientowi potencjału elektrochemicznego, a druga zgodnie z tym gradientem.

Większość efektów wywołanych przez IP3 i DAG jest synergistycznych

Diacyloglicerol (DAG) aktywuje kinazę białek A (PKA)

PKC wymaga janów Ca2+ do swojej aktywności

DAG zwiększa powinowactwo PKC do jonów Ca2+

IP3 uwalnia jony Ca2+ z retikulum endoplazmatycznego i retikulum sarkoplazmatycznego

Większość efektów wywołanych przez IP3 i DAG jest synergistycznych

PKC wymaga janów Ca2+ do swojej aktywności

DAG zwiększa powinowactwo PKC do jonów Ca2+

IP3 uwalnia jony Ca2+ z retikulum endoplazmatycznego i retikulum sarkoplazmatycznego

Podjednostki katalityczne zawierają specjalną sekswencję nazywaną pseudosubstratową która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan

cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową

cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych

W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cAMP jest skutkiem aktywacji PKA

PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dopasowanie regulacji do typu komórki czy stadium rozwojowego

cAMP wiąże się do podjednostek katalitycznych PKA co prowadzi do allosterycznej aktywacji tego enzymu

cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową

cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych

W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cAMP jest skutkiem aktywacji PKA

PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dopasowanie regulacji do typu komórki czy stadium rozwojowego

Konwalencyjny kompleks reszty 3 enzumu oraz reagenta 4 bedacy substratem tego erapu reakcji to acyloenzym

Na rysunku przedstawiono etap reakcji w którym po raz pierwszy na drodze hydrolizy wiązania peptydowego tworzy się tetraedyczny stan przejściowy w kompleksie z enzymem.

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Na rysunku przedstawiono pierwszy etap hydrolizy wiązania estrowego który zachodzi dzięki zwiększeniu nukleofilowego charakteru cząsteczki wody przez resztę 2 enzymu.

Woda w tej reakcji jest katalizatorem kwasowo-zasadowym

Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie stanowi przykład uniwersalnej katalizy zasadowej

Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie stanowi przykład uniwersalnej katalizy zasadowej

CDP+ ATP = CTP + ADP

Żadna z podanych reakcji

AMP+ ATP = 2ADP

GMP+ ADP = GDP + AMP

ATP + H2O = ADP + P

APM+ GTP = ADP + GDP

AMP+ ATP = 2ADP

APM+ GTP = ADP + GDP

Do tej grupy enzymów należą np. kinaza adenylanowa i guanylanowa.

Zmiany konformacyjne którymi poldlega m.in. domena wiążąca nukleotydy i pętla P są podstawą wykluczenia transferu reszty fosforanowej na cząsteczkę wody

W regionie wiążącym substrat występuje tzw. Pętla P której nazwa pochodzi od wysokiej zawartości reszt proliny.

Związanie dowolnego z dwóch substratów powoduje w enzymie szereg zmian konformacyjnych o charakterze indukowanego dopasowania i powstanie katalitycznie komplementarnej konformacji enzymu

Enzymy te zaiwerają w swym miejscu aktywnym(zawieraja ale nie w miejscu aktywnym) istotny katalitycznie jon metalu dwuwartościowego (Mg2+ lub Mn2+)

Zawieraja w swej strukturze silnie konserwatywną domenę wiążącą nukleotydy

Do tej grupy enzymów należą np. kinaza adenylanowa i guanylanowa.

Zmiany konformacyjne którymi poldlega m.in. domena wiążąca nukleotydy i pętla P są podstawą wykluczenia transferu reszty fosforanowej na cząsteczkę wody

Zawieraja w swej strukturze silnie konserwatywną domenę wiążącą nukleotydy

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Podobnie jak sfingomieliny, glikolipidy zawierają w swej budowie resztę kwasu fosforanowego

Zarówno gangiozydy, jak i cerebrozydy są sfingolipidami

Glikolipidy są swingolipidami i zawierają fragmenty cukrowe

Fosfatyd to najprostsza sfingomielina

Fosfoglicerydy są fosfolipidami blonowymi zbudowanymi na bazie kwasu fosforanowego

Zarówno gangiozydy, jak i cerebrozydy są sfingolipidami

Glikolipidy są swingolipidami i zawierają fragmenty cukrowe

ultrawirowanie pozwala oddzielić białka integralne od błony

Aspiryna blokuje aktywność syntazy prostagladyny H2 poprzez zablkokowanie kanału hydrofobowego umożliwającego dotarcie kwasu arachidonowego do miejsca aktywnego enzymu.

Białka mogą być związane z błoną poprzez powierzchnie utworzone przez hydrofobowe reszty boczne aminokwasów lub poprzez kowalencyjne związanie z białkami grupy hydrodobowe.

Integralne białka błonowe zawsze przechodzą przez całą szerokość dwuwarstwy lipidowej

Obecność helis transbłonowych w białku można przewidzień na podstawie jego sekwencji aminokwasowej

Białka błonowe mają ściśle określoną orientację ponieważ są dostarczane? od strony wewnętrznej komórk

Aspiryna blokuje aktywność syntazy prostagladyny H2 poprzez zablkokowanie kanału hydrofobowego umożliwającego dotarcie kwasu arachidonowego do miejsca aktywnego enzymu.

Białka mogą być związane z błoną poprzez powierzchnie utworzone przez hydrofobowe reszty boczne aminokwasów lub poprzez kowalencyjne związanie z białkami grupy hydrodobowe.

Obecność helis transbłonowych w białku można przewidzień na podstawie jego sekwencji aminokwasowej

Większość efektów wywołanych przez IP3 i DAG jest synergistycznych

Diacyloglicerol (DAG) aktywuje kinazę białek A (PKA

PKC wymaga janów Ca2+ do swojej aktywności )

DAG zwiększa powinowactwo PKC do jonów Ca2+

Większość efektów wywołanych przez IP3 i DAG jest synergistycznych

PKC wymaga janów Ca2+ do swojej aktywności )

DAG zwiększa powinowactwo PKC do jonów Ca2+

PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dopasowanie regulacji do typu komórki czy stadium rozwojowego

W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cAMP jest skutkiem aktywacji PKA

cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową

Podjednostki katalityczne zawierają specjalną sekswencję nazywaną pseudosubstratową która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan

cAMP wiąże się do podjednostek katalitycznych PKA co prowadzi do allosterycznej aktywacji tego enzymu

cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych

PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dopasowanie regulacji do typu komórki czy stadium rozwojowego

W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cAMP jest skutkiem aktywacji PKA

cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową

cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych

Przepuszczalność kanału receptora acetylocholinowego jest praktycznie taka sama dla jonów K+ i jonów Na+

Ze względu na podobny charakter jonów Na+ i K+, kanał potasowy wykazuje podobną przepuszczalność dla obu tych jonów

Receptor acetylocholinowy zlokalizowany jest w błonie postsynaptycznej

Kanał receptora acetylocholinowego jest typowym przykładem kanału bramkowanego potencjałem(ligandem)

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Odpowiedni wzrost potencjału błonowego podowuje równoczesne otwarcie kanału sodowego i potasowego

Przepuszczalność kanału receptora acetylocholinowego jest praktycznie taka sama dla jonów K+ i jonów Na+

Receptor acetylocholinowy zlokalizowany jest w błonie postsynaptycznej

tiamina jest prekursorem FAD

pochodna witaminy D jest hormonem odpowiedzialnym za metabolizm wapnia i fosforu

witaminy z grupy B są niezbędne do utrzymania prawidłowej struktury białek tkanki łącznej ponieważ umożliwiają kowalencyjną modyfikację tych białek

większość witamin rozpuszczalnych w tłuszczach są prekursorami koenzymów

Kwas pantotenowy jest prekursorem koenzymu A

kwas nikotynowy(niacyna, wit B3) jest prekursorem NAD+

pochodna witaminy D jest hormonem odpowiedzialnym za metabolizm wapnia i fosforu

witaminy z grupy B są niezbędne do utrzymania prawidłowej struktury białek tkanki łącznej ponieważ umożliwiają kowalencyjną modyfikację tych białek

Kwas pantotenowy jest prekursorem koenzymu A

kwas nikotynowy(niacyna, wit B3) jest prekursorem NAD+