stała Michaelisa-Menten

rozdzielczość filmu o enzymach w kinie

szybkość maksymalna

aktywność enzymatyczna

stała katalityczna

jakaś głupota

jest równa stałej k2

określa powinowactwo enzymu do substratu

to inaczej Km

wpływa na prędkość maksymalną reakcji

charakteryzuje wydajność katalityczną

odpowiada liczbie obrotów enzymu

to inaczej k1

wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km

w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu

szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km

w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem

wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu

w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta

nie

tak

zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego

posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne

są białkami

to po prostu zwykłe enzymy

do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor

uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego

posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym

działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax

inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat

to rodzaj inhibicji nieodwracalnej

to inaczej inhibicja akompetycyjna

inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną

inhibitor zmniejsza Km

antywspółzawodniczą

akompetycyjną

nieodwracalną

niewspółzawodniczą

inhibicję przez reaktywne analogi substratów

kompetycyjną