Biochemia I egzamin Dobryszycki

e. siła jest odwrotnie proporcjonalna do r^2 a energia wiązania odwrotnie proporcjonalna do r

c. Skuteczność oddziaływania zależy od komplementarności

a. Wymaga środowiska wodnego

b. Jest osłabiane w środowisku wodnym.

d. Donorem wiązania może być każdy pierwiastek

e. siła jest odwrotnie proporcjonalna do r^2 a energia wiązania odwrotnie proporcjonalna do r

b. Jest osłabiane w środowisku wodnym.

d. Podwójne wiązanie C=C jest słabsze od pojedynczego wiązania C-C.

j. Siła pojedynczego wiązania C-C jest porównywalna do siły wiązania van der Waalsa

i. Tworzone jest przez uwspólnienie pary elektronów dwóch sąsiadujących atomów

c. W utworzeniu wiązania wielokrotnego uczestniczy więcej niż jedna para elektronów

h. Jest najsłabszym wiązaniem występującym w związkach biochemicznych.

k. Podczas reakcji chemicznych dochodzić może do zrywania wiązań tego rodzaju

a. Obecność cząsteczek wody osłabia oddziaływanie kowalencyjne

g. Podczas reakcji chemicznych dochodzi do zrywania i powstawania tego wiązania

b. Jest najsilniejszym wiązaniem występującym w związkach biochemicznych.

f. Obecność cząsteczek wody znacząco wzmacnia oddziaływania kowalencyjne.

e. Podczas reakcji chemicznych dochodzi m. in. do zrywania wiązań tego rodzaju.

i. Tworzone jest przez uwspólnienie pary elektronów dwóch sąsiadujących atomów

c. W utworzeniu wiązania wielokrotnego uczestniczy więcej niż jedna para elektronów

k. Podczas reakcji chemicznych dochodzić może do zrywania wiązań tego rodzaju

a. Obecność cząsteczek wody osłabia oddziaływanie kowalencyjne

g. Podczas reakcji chemicznych dochodzi do zrywania i powstawania tego wiązania

b. Jest najsilniejszym wiązaniem występującym w związkach biochemicznych.

e. Podczas reakcji chemicznych dochodzi m. in. do zrywania wiązań tego rodzaju.

a. Wymaga środowiska wodnego.

d. Donorem wiązania może być każdy pierwiastek, który posiada H

c. Ma ściśle ukierunkowany charakter.

b. Jest osłabiane w środowisku wodnym.

c. Ma ściśle ukierunkowany charakter.

b. Jest osłabiane w środowisku wodnym.

d. Zmiana entropii w otoczeniu reakcji jest niezależna od ilości wydzielonego w reakcji ciepła

c. Niepolarne cząsteczki wykazują w wodzie tendencje do łączenia się.

b. Energia całkowita układu i jego otoczenia jest stała.

a. Energia uwolniona podczas tworzenia wiązań chemicznych musi być wykorzystana do rozerwania innych wiązań lub uwolnienia w postaci ciepła lub też zmagazynowana w jakiejś innej formie.

e. Reakcja może zajść spontanicznie jeśli zmiana energii swobodnej jest ujemna.

b. Energia całkowita układu i jego otoczenia jest stała.

a. Energia uwolniona podczas tworzenia wiązań chemicznych musi być wykorzystana do rozerwania innych wiązań lub uwolnienia w postaci ciepła lub też zmagazynowana w jakiejś innej formie.

d. Reakcja może zajść spontanicznie jeśli zmiana energii swobodnej jest ujemna.

c. Zmiana entropii w otoczeniu reakcji jest niezależna od ilości wydzielonego w reakcji ciepła.

a. Niepolarne cząsteczki wykazują w wodzie tendencje do łączenia się.

b. Całkowita entropia układu i otoczenia zawsze wzrasta.

e. H>0 utrudnia, a S>0 ułatwia zajście reakcji

f. Miejscowemu obniżeniu entropii często towarzyszy uwolnienie ciepła, które zwiększa entropię otoczenia.

d. Reakcja może zajść spontanicznie jeśli zmiana energii swobodnej jest ujemna.

b. Całkowita entropia układu i otoczenia zawsze wzrasta.

e. H>0 utrudnia, a S>0 ułatwia zajście reakcji

f. Miejscowemu obniżeniu entropii często towarzyszy uwolnienie ciepła, które zwiększa entropię otoczenia.

a. ujemna wartość entalpii swobodnej reakcji oznacza, że reakcja zachodzi spontanicznie z dużą szybkością

c. ponieważ enzym ingeruje w molekularny mechanizm reakcji zmienia jej stałą równowagi.

b. dodatnia wartość entalpii reakcji (delta H>0) utrudnia, a dodatnia wartość entropii (deltaS>0) ułatwia spontaniczność reakcji

b. dodatnia wartość entalpii reakcji (delta H>0) utrudnia, a dodatnia wartość entropii (deltaS>0) ułatwia spontaniczność reakcji

f. ... jego rdzeń jest zbudowany z powtarzających się jednostek cukrowo-fosforanowych

d. ... zawiera deoksyrybozę zamiast rybozy.

c. ... często zachodzi wewnątrz-łańcuchowe parowanie zasad.

b. ... może być składnikiem rybosomu.

e. ... jest liniowym polimerem.

a. ... może pełnić rolę pośrednika w przepływie informacji genetycznej.

f. ... jego rdzeń jest zbudowany z powtarzających się jednostek cukrowo-fosforanowych

c. ... często zachodzi wewnątrz-łańcuchowe parowanie zasad.

b. ... może być składnikiem rybosomu.

e. ... jest liniowym polimerem.

a. ... może pełnić rolę pośrednika w przepływie informacji genetycznej.

c. Rdzeń purynowo-pirymidynowy biegnie na zewnątrz, a cukrowo-fosforanowy jest zwrócony do wnętrza helisy

e. Dwuniciowa helisa DNA ulega nieodwracalnemu topnieniu podczas ogrzewania.

b. Dwa helikalne łańcuchy polinukleotydowe oplatają wspólną oś. Łańcuch biegną w tym samym kierunku.

d. Nukleozydy są monomerycznymi jednostkami kwasów nukleinowych

a. Średnica helisy wynosi ok. 2 nm

a. Średnica helisy wynosi ok. 2 nm

j. Grupa CO n-tego aminokwasu tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu n+4 tego samego łańcucha.

b. Grupa CO n-tego wiązania peptydowego tworzy wiązania wodorowe z grupą NH wiązania peptydowego n+4 tego samego łańcucha.

f. Grupa CO n-tego wiązania peptydowego tworzy wiązania wodorowe z grupą NH wiązania peptydowego n+4 innego łańcucha

i. Grupa CO n-tego aminokwasu tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu n+2 tego samego łańcucha

d. Są stabilizowane przez wiązania peptydowe łańcuchów bocznych

h. Występują głównie helisy prawoskrętne.

e. Są stabilizowane przez wiązania peptydowe łańcuchów głównych

g. Helisy wyższego rzędu pełnią zwykle w białkach rolę mechaniczną.

k. Grupa CO n-tego aminokwasu tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu innego łańcucha.

c. Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów bocznych.

l. Występują głównie helisy lewoskrętne.

a. Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów głównych.

j. Grupa CO n-tego aminokwasu tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu n+4 tego samego łańcucha.

h. Występują głównie helisy prawoskrętne.

g. Helisy wyższego rzędu pełnią zwykle w białkach rolę mechaniczną.

a. Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów głównych.

i. Zwroty β zwykle znajdują się na powierzchni białek.

g. Struktury β mogą być tworzone przez wiele łańcuchów.

b. Podobnie jak helisy α są cylindryczne.

k. W strukturze antyrównoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują z odpowiednimi grupami jednego aminokwasu na sąsiednim łańcuchu

j. W strukturze antyrównoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują z odpowiednimi grupami drugiego aminokwasu na sąsiednim łańcuchu.

e. Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów bocznych.

d. W strukturze równoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują jednocześnie z odpowiednimi grupami dwóch aminokwasów na sąsiednim łańcuchu.

c. Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów głównych. (

f. Zwroty β często uczestniczą w oddziaływaniu białek.

h. Inaczej określa się je strukturą typu wstęga-zwrot-wstęga.

a. Podobnie jak helisy α są rozciągnięte.

i. Zwroty β zwykle znajdują się na powierzchni białek.

g. Struktury β mogą być tworzone przez wiele łańcuchów.

j. W strukturze antyrównoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują z odpowiednimi grupami drugiego aminokwasu na sąsiednim łańcuchu.

d. W strukturze równoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują jednocześnie z odpowiednimi grupami dwóch aminokwasów na sąsiednim łańcuchu.

f. Zwroty β często uczestniczą w oddziaływaniu białek.

histydyna

walina

lizyna

arginina

histydyna

lizyna

arginina

zawierające aromatyczny łańcuch boczny

zawierające zasadowy łańcuch boczny

zawierające w łańcuchu bocznym atom siarki

zawierające łańcuch boczny z obecną grupą karboksyamidową

zawierające alifatyczny łańcuch boczny

zawierające alifatyczny łańcuch boczny

Glu - kwaśny

Glu - zasadowy

Cys – zawiera siarkę

Trp – nie polarny aromatyczny

Lys -kwaśny

Lys - zasadowy

Ser - zawiera grupę hydroksylową

Leu – niepolarny alifatyczny

Glu - kwaśny

Cys – zawiera siarkę

Trp – nie polarny aromatyczny

Lys - zasadowy

Ser - zawiera grupę hydroksylową

Leu – niepolarny alifatyczny

c. Wartość pH, w której ładunek wypadkowy grupy wynosi 0.

d. Jest to wartość pH w której grupy α-NH2 są całkowicie zdysocjowane.

a. Jest to wartość pH w której grupy α-NH2 są całkowicie uprotonowane.

b. Jest to wartość pH w której połowa grup α-NH2 jest uprotonowana.

b. Jest to wartość pH w której połowa grup α-NH2 jest uprotonowana.

a. Jest to wartość pH w której połowa grup α-COOH jest uprotonowana.

e. Wartość pH, w której wypadkowy ładunek grupy karboksylowej wynosi 0.

c. Jest to wartość pH w której grupy α-COOH są całkowicie zdysocjowane.

d. Jest to wartość pH w której grupy α-COOH są całkowicie uprotonowane.

b. Jest to wartość pH w której grupa α-NH2 jest całkowicie zdysocjowana.

a. Jest to wartość pH w której połowa grup α-COOH jest uprotonowana.

b. są wiązaniami kowalencyjnymi, które mogą zostać zniesione przez działanie takich substancji jak: beta-merkaptoetanol, dinitrotroitol, mocznik

d. powstają przez redukcję grup sulfhydrylowych,

a. stabilizują głównie strukturę drugorzędową białka, (

c. podczas renaturacji rybonukleazy następuje spontaniczne odtworzenie mostków dwusiarczkowych.

e. powstają wyłącznie pomiędzy osobnymi łańcuchami polipeptydowymi białek wielopodjednostkowych takich jak przeciwciała.

c. podczas renaturacji rybonukleazy następuje spontaniczne odtworzenie mostków dwusiarczkowych.

e. Podczas chromatografii metodą filtracji żelowej najszybciej poruszają się i wypływają z kolumny najmniejsze białka.

f. Podczas chromatografii metodą filtracji żelowej najszybciej wypływają z kolumny największe białka.

d. W technice chromatografii metodą filtracji żelowej, podobnie jak w elektroforezie żelowej, największe białka opuszczają żel jako pierwsze.

i. W procesie oczyszczania białka metodą chromatografii powinowactwa wykorzystuje się zdolność tworzenia przez białko wewnętrznych mostków dwusiarczkowych.

a. Dializa jest metodą często używaną do oddzielenia białek od małych cząsteczek.

g. Do związania białka o charakterze zasadowym z kolumną do chromatografii jonowymiennej używa się kationitu.

c. Dializa jest podstawową metodą używaną do rozdziału białek niewiele różniących się wielkością.

b. Rozpuszczalność większości białek nie zmienia się w stężonych roztworach soli.(

h. Do związania białka o charakterze zasadowym z kolumną do chromatografii jonowymiennej używa się anionitu.

f. Podczas chromatografii metodą filtracji żelowej najszybciej wypływają z kolumny największe białka.

a. Dializa jest metodą często używaną do oddzielenia białek od małych cząsteczek.

g. Do związania białka o charakterze zasadowym z kolumną do chromatografii jonowymiennej używa się kationitu.

c. test ELISA nie może być wykorzystany do wykrycia danego przeciwciała w złożonych mieszaninach (np. we krwi)

f. Przeciwciała mogą być wykorzystane do oczyszczania białek poprzez chromatografię jonowymienną

a. test ELISA może być wykorzystany do wykrycia danego antygenu w mieszaninach złożonych (np. we krwi)

b. test ELISA umożliwia zarówno wykrycie antygenu, jak i jego ilościowe oznaczenie.

d. test Western blotting umożliwia wykrycie białek rozdzielonych za pomocą elektroforezy żelowej

e. Przeciwciała nie mogą być wykorzystane do oczyszczania białek poprzez chromatografię jonowymienną

a. test ELISA może być wykorzystany do wykrycia danego antygenu w mieszaninach złożonych (np. we krwi)

b. test ELISA umożliwia zarówno wykrycie antygenu, jak i jego ilościowe oznaczenie.

d. test Western blotting umożliwia wykrycie białek rozdzielonych za pomocą elektroforezy żelowej

e. Przeciwciała nie mogą być wykorzystane do oczyszczania białek poprzez chromatografię jonowymienną

c. Wykorzystuje sekwencyjne odcinanie reszt aminokwasowych od końca N, po uprzedniej reakcji polipeptydu z fenyloizotiocyjanianem.

b. Metoda ta pozwala na oznaczenie wyłącznie jednego aminokwasu z końca N polipeptydu, ponieważ uwolnienie znakowanego aminokwasu wymaga hydrolizy wszystkich wiązań peptydowych.

e. aminokwasy odcinamy kolejno od C-konca

h. Wykorzystuje sekwencję odcinania reszt aminokwasowych od końca N, po uprzedniej reakcji polipeptydu chlorkiem dabsylu,

d. Pozwala ona na poznanie co najwyżej 15 reszt aminokwasowych w sekwencji peptydu od jego końca C

g. Pozwala na poznanie nie wiecej niż 50 reszt aminokwasowych w sekwencji peptydu od jego C-końca.

f. W środowisku lekko kwaśnym uwalniana jest cykliczna fenylotiohydantoinowa pochodna aminokwasu, po czym koniec peptydowy jest gotowy do kolejnego cyklu reakcji.

a. Metoda ta wykorzystuje fluorodinitrobenzen jako cząsteczkę znakującą koniec N polipeptydu.

c. Wykorzystuje sekwencyjne odcinanie reszt aminokwasowych od końca N, po uprzedniej reakcji polipeptydu z fenyloizotiocyjanianem.

g. Pozwala na poznanie nie wiecej niż 50 reszt aminokwasowych w sekwencji peptydu od jego C-końca.

f. W środowisku lekko kwaśnym uwalniana jest cykliczna fenylotiohydantoinowa pochodna aminokwasu, po czym koniec peptydowy jest gotowy do kolejnego cyklu reakcji.