Biochemia 1 - koło 2

Wprowadzenie silnie naładowanej grupy fosforanowej do enzymu może znacznie zmienić jego właściwości, a w tym np. jego powinowactwo do substratu

Donorem grupy fosforanowej w reakcji fosforylacki białka może być ATP albo ADP ale nie AMP ponieważ AMP nie zawiera wysokoenergetycznego wiązania

kinazy białkowe przeprowadzają tą reakcję

Podczas fosforylacji dochodzi do transferu najbardziej zewnętrznej reszty fosforanowej z odpowiedniego nukleotydu na substrat pełniący rolę akceptora.

Fosfatazy białkowe są fototransferazami ponieważ usuwają grupy fosforanowe ze zmodyfikowanych białek

Reakcje fosforylacji białek są katalizowane przez tzw kinazy białkowe

fosforylacja białek indukuje zmiany konformacyjne

Wprowadzenie silnie naładowanej grupy fosforanowej do enzymu może znacznie zmienić jego właściwości, a w tym np. jego powinowactwo do substratu

kinazy białkowe przeprowadzają tą reakcję

Podczas fosforylacji dochodzi do transferu najbardziej zewnętrznej reszty fosforanowej z odpowiedniego nukleotydu na substrat pełniący rolę akceptora.

Reakcje fosforylacji białek są katalizowane przez tzw kinazy białkowe

fosforylacja białek indukuje zmiany konformacyjne

Katalityczna refszta serynowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która drastycznie obniża ość pK tej reszty serynowej

Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Kluczowa reszta katalityczna (seryna) chymotrypsyny tworzy liczne oddziaływania niekonwalencyjne z organicznymi fluorofosforanami takimi jak diizopropylofluorofosforan podczas ich wiązania przez enzym co nieodwracalnie inaktywuje enzym

Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serynowej na atom węgla (uwaga na opcje: azotu) hydrolizowanego wiązania peptydowego

Stanem przejściowym w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalitzowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, której faza I przebiega szybciej od razy II

Istotną rolę dziury oksyanionowej w funkcji katalitycznej chymotrypsyny potwierdzono poprzez mutacje reszt aminokwasów tworzących dziuke oksyanionową na reszty alanylowe, co prowadzi do znacznego obniżenia aktywności enzymu.

Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Kluczowa reszta katalityczna (seryna) chymotrypsyny tworzy liczne oddziaływania niekonwalencyjne z organicznymi fluorofosforanami takimi jak diizopropylofluorofosforan podczas ich wiązania przez enzym co nieodwracalnie inaktywuje enzym

Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serynowej na atom węgla (uwaga na opcje: azotu) hydrolizowanego wiązania peptydowego

Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalitzowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, której faza I przebiega szybciej od razy II

Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Katalityczna reszta serylowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która stabilizuje uprotonowaną formę grupy hydroksylowej tej reszty serylowej.

. Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.

Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy drugiej jest wyraźnie wyższa(nizsza) niż fazy pierwszej.

Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.

Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

. Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.

Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.

Istotny wkład w szybkość reakcji katalizowanej przez anchydrazę węglanową wnosi … wahadłem protonowym, ułatwiącjący uwalnianie? protonu oraz do cząsteczki wody w miejscu aktywnym.

Rola jonu cynku polega m. in. Na zwiększeniu kwasowego charakteru aktywnej reszty aminokwasowej ?, obecnej w centrum katalitycznym enzymu

Rola jonu cynku polega na podwyższeniu pKa z wartości … dla … do wartości … dla kompleksu coś z H2O [His3Zn2+]H2O

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Ponieważ podczas reakcji katalizowanej przez anhydrazę, następuje zmiana stopnia utlenienia atomu węgla w CO2 konieczny jest udział jonu Zn2+ który uczestniczy w przenoszeniu elektronu

Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+

Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+

Żadna z podanych reakcj

GMP+ ADP à GDP + AMP

AMP+ GTP à ADP + GDP

AMP+ ATP à 2ADP

CDP+ ATP à CTP + ADP

ATP + H2O à ADP + P

AMP+ GTP à ADP + GDP

AMP+ ATP à 2ADP

Do tej grupy enzymów należą np. kinaza adenylanowa i guanylanowa.

Zmiany konformacyjne którymi poldlega m.in. domena wiążąca nukleotydy i pętla P są podstawą wykluczenia transferu reszty fosforanowej na cząsteczkę wody

Enzymy te zaiwerają w swym miejscu aktywnym istotny katalitycznie jon metalu dwuwartościowego (Mg2+ lub Mo2+

Zawieraja w swej strukturze silnie konserwatywną domenę wiążącą nukleotydy

Związanie dowolnego z dwóch substratów powoduje w enzymie szereg zmian konformacyjnych o charakterze indukowanego dopasowania i powstanie katalitycznie komplementarnej konformacji enzymu

W regionie wiążącym substrat występuje tzw. Pętla P której nazwa pochodzi od wysokiej zawartości reszt proliny.

Do tej grupy enzymów należą np. kinaza adenylanowa i guanylanowa.

Zmiany konformacyjne którymi poldlega m.in. domena wiążąca nukleotydy i pętla P są podstawą wykluczenia transferu reszty fosforanowej na cząsteczkę wody

Zawieraja w swej strukturze silnie konserwatywną domenę wiążącą nukleotydy

Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w dwunastnicy

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Autoproteolizy trypsynogenu do trypsyny w dwunastnicy

Przekształcenia chymotryspynogenu w chymotrypsynę przez papinę w żołądku

Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez pepsynę w żołądku

Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w dwunastnicy

anhydrazy dzielimy na dwie klasy w zależności od…

a) Wszystkie znane anhydrazy węglanowe wykorzystują jon Zn2+ jako

Jon metalu ludzkiej anhydrazy węglanowej z … histydylowe oraz w zależności od pH jedną cząsteczkę wody …

Niektóre anhydrazy węglanowe maja bardzo wysoką liczbę obrotów rzędu 10^6

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Anhydrazy węglanowe są metaloenzymami, których

a) Wszystkie znane anhydrazy węglanowe wykorzystują jon Zn2+ jako

Jon metalu ludzkiej anhydrazy węglanowej z … histydylowe oraz w zależności od pH jedną cząsteczkę wody …

Niektóre anhydrazy węglanowe maja bardzo wysoką liczbę obrotów rzędu 10^6

Anhydrazy węglanowe są metaloenzymami, których

Wymiennik Na+-Ca2+ wykorzystuje gradient jonów Na+ w celu zwiększenia stężenia jonów Ca2+ w komórc

Permeaza laktozy w celu transportu laktozy wykorzystuje gradient jonów Na+

Przenośnik symportowy Na+-glukoza transportuje cząsteczki glukozy do wnętrza komórki wbrew gradientowi jej stężeń.

Przenośnik symportowy przenosi równocześnie dwie różne substancje w tę samą stronę przy czym jedną wbrew gradientowi potencjału elektrochemicznego, a druga zgodnie z tym gradientem.

Stan energetyczny komórki i stosunej stężeń ATP/ADP nie ma żadnego wpływu na transport przez….

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Przenośnik symportowy Na+-glukoza transportuje cząsteczki glukozy do wnętrza komórki wbrew gradientowi jej stężeń.

Przenośnik symportowy przenosi równocześnie dwie różne substancje w tę samą stronę przy czym jedną wbrew gradientowi potencjału elektrochemicznego, a druga zgodnie z tym gradientem.

Większość efektów wywołanych przez IP3 i DAG jest synergistycznych

IP3 uwalnia jony Ca2+ z retikulum endoplazmatycznego i retikulum sarkoplazmatycznego

Diacyloglicerol (DAG) aktywuje kinazę białek A (PKA)

PKC wymaga janów Ca2+ do swojej aktywności

DAG zwiększa powinowactwo PKC do jonów Ca2+

Większość efektów wywołanych przez IP3 i DAG jest synergistycznych

IP3 uwalnia jony Ca2+ z retikulum endoplazmatycznego i retikulum sarkoplazmatycznego

PKC wymaga janów Ca2+ do swojej aktywności

DAG zwiększa powinowactwo PKC do jonów Ca2+

cAMP wiąże się do podjednostek katalitycznych PKA co prowadzi do allosterycznej aktywacji tego enzymu

W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cAMP jest skutkiem aktywacji PKA

PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dopasowanie regulacji do typu komórki czy stadium rozwojowego

cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową

Podjednostki katalityczne zawierają specjalną sekswencję nazywaną pseudosubstratową która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan

cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych

W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cAMP jest skutkiem aktywacji PKA

PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dopasowanie regulacji do typu komórki czy stadium rozwojowego

cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową

cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie stanowi przykład uniwersalnej katalizy zasadowej

Na rysunku przedstawiono pierwszy etap hydrolizy wiązania estrowego który zachodzi dzięki zwiększeniu nukleofilowego charakteru cząsteczki wody przez resztę 2 enzymu.

Na rysunku przedstawiono etap reakcji w którym po raz pierwszy na drodze hydrolizy wiązania peptydowego tworzy się tetraedyczny stan przejściowy w kompleksie z enzymem.

Konwalencyjny kompleks reszty 3 enzumu oraz reagenta 4 bedacy substratem tego erapu reakcji to acyloenzym

Woda w tej reakcji jest katalizatorem kwasowo-zasadowym

Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie stanowi przykład uniwersalnej katalizy zasadowej

ATP + H2O = ADP + P

Żadna z podanych reakcji

AMP+ ATP = 2ADP

CDP+ ATP = CTP + ADP

GMP+ ADP = GDP + AMP

APM+ GTP = ADP + GDP

AMP+ ATP = 2ADP

APM+ GTP = ADP + GDP

Enzymy te zaiwerają w swym miejscu aktywnym(zawieraja ale nie w miejscu aktywnym) istotny katalitycznie jon metalu dwuwartościowego (Mg2+ lub Mn2+)

Związanie dowolnego z dwóch substratów powoduje w enzymie szereg zmian konformacyjnych o charakterze indukowanego dopasowania i powstanie katalitycznie komplementarnej konformacji enzymu

Do tej grupy enzymów należą np. kinaza adenylanowa i guanylanowa.

Zawieraja w swej strukturze silnie konserwatywną domenę wiążącą nukleotydy

W regionie wiążącym substrat występuje tzw. Pętla P której nazwa pochodzi od wysokiej zawartości reszt proliny.

Zmiany konformacyjne którymi poldlega m.in. domena wiążąca nukleotydy i pętla P są podstawą wykluczenia transferu reszty fosforanowej na cząsteczkę wody

Do tej grupy enzymów należą np. kinaza adenylanowa i guanylanowa.

Zawieraja w swej strukturze silnie konserwatywną domenę wiążącą nukleotydy

Zmiany konformacyjne którymi poldlega m.in. domena wiążąca nukleotydy i pętla P są podstawą wykluczenia transferu reszty fosforanowej na cząsteczkę wody

Fosfatyd to najprostsza sfingomielina

Fosfoglicerydy są fosfolipidami blonowymi zbudowanymi na bazie kwasu fosforanowego

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Podobnie jak sfingomieliny, glikolipidy zawierają w swej budowie resztę kwasu fosforanowego

Glikolipidy są swingolipidami i zawierają fragmenty cukrowe

Zarówno gangiozydy, jak i cerebrozydy są sfingolipidami

Glikolipidy są swingolipidami i zawierają fragmenty cukrowe

Zarówno gangiozydy, jak i cerebrozydy są sfingolipidami

Obecność helis transbłonowych w białku można przewidzień na podstawie jego sekwencji aminokwasowej

ultrawirowanie pozwala oddzielić białka integralne od błony

Białka mogą być związane z błoną poprzez powierzchnie utworzone przez hydrofobowe reszty boczne aminokwasów lub poprzez kowalencyjne związanie z białkami grupy hydrodobowe.

Aspiryna blokuje aktywność syntazy prostagladyny H2 poprzez zablkokowanie kanału hydrofobowego umożliwającego dotarcie kwasu arachidonowego do miejsca aktywnego enzymu.

Integralne białka błonowe zawsze przechodzą przez całą szerokość dwuwarstwy lipidowej

Białka błonowe mają ściśle określoną orientację ponieważ są dostarczane? od strony wewnętrznej komórk

Obecność helis transbłonowych w białku można przewidzień na podstawie jego sekwencji aminokwasowej

Białka mogą być związane z błoną poprzez powierzchnie utworzone przez hydrofobowe reszty boczne aminokwasów lub poprzez kowalencyjne związanie z białkami grupy hydrodobowe.

Aspiryna blokuje aktywność syntazy prostagladyny H2 poprzez zablkokowanie kanału hydrofobowego umożliwającego dotarcie kwasu arachidonowego do miejsca aktywnego enzymu.

PKC wymaga janów Ca2+ do swojej aktywności )

DAG zwiększa powinowactwo PKC do jonów Ca2+

Diacyloglicerol (DAG) aktywuje kinazę białek A (PKA

Większość efektów wywołanych przez IP3 i DAG jest synergistycznych

PKC wymaga janów Ca2+ do swojej aktywności )

DAG zwiększa powinowactwo PKC do jonów Ca2+

Większość efektów wywołanych przez IP3 i DAG jest synergistycznych

cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych

Podjednostki katalityczne zawierają specjalną sekswencję nazywaną pseudosubstratową która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan

cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową

PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dopasowanie regulacji do typu komórki czy stadium rozwojowego

W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cAMP jest skutkiem aktywacji PKA

cAMP wiąże się do podjednostek katalitycznych PKA co prowadzi do allosterycznej aktywacji tego enzymu

cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych

cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową

PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dopasowanie regulacji do typu komórki czy stadium rozwojowego

W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cAMP jest skutkiem aktywacji PKA

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Ze względu na podobny charakter jonów Na+ i K+, kanał potasowy wykazuje podobną przepuszczalność dla obu tych jonów

Odpowiedni wzrost potencjału błonowego podowuje równoczesne otwarcie kanału sodowego i potasowego

Przepuszczalność kanału receptora acetylocholinowego jest praktycznie taka sama dla jonów K+ i jonów Na+

Receptor acetylocholinowy zlokalizowany jest w błonie postsynaptycznej

Kanał receptora acetylocholinowego jest typowym przykładem kanału bramkowanego potencjałem(ligandem)

Przepuszczalność kanału receptora acetylocholinowego jest praktycznie taka sama dla jonów K+ i jonów Na+

Receptor acetylocholinowy zlokalizowany jest w błonie postsynaptycznej

większość witamin rozpuszczalnych w tłuszczach są prekursorami koenzymów

Kwas pantotenowy jest prekursorem koenzymu A

tiamina jest prekursorem FAD

kwas nikotynowy(niacyna, wit B3) jest prekursorem NAD+

pochodna witaminy D jest hormonem odpowiedzialnym za metabolizm wapnia i fosforu

witaminy z grupy B są niezbędne do utrzymania prawidłowej struktury białek tkanki łącznej ponieważ umożliwiają kowalencyjną modyfikację tych białek

Kwas pantotenowy jest prekursorem koenzymu A

kwas nikotynowy(niacyna, wit B3) jest prekursorem NAD+

pochodna witaminy D jest hormonem odpowiedzialnym za metabolizm wapnia i fosforu

witaminy z grupy B są niezbędne do utrzymania prawidłowej struktury białek tkanki łącznej ponieważ umożliwiają kowalencyjną modyfikację tych białek