Pytania i odpowiedzi

biochemia 1 egzamin dobry

Zebrane pytania i odpowiedzi do zestawu. bio
Ilość pytań: 72 Rozwiązywany: 6526 razy
Pytanie 41
9 Na schemacie przedstawiono wyniki mutagenezy ukierunkowanej pewnej proteazy serynowej. Zaznaczone reszty tworzące triadę katalityczną zastępowano alaniną i mierzono aktywność zmutowanego punktowo enzymu (zielone słupki) wyznaczając wartość log10(kkat). Podobnie zbadano enzym zawierający alaninę we wszystkich trzech pozycjach triady (niebieski słupek). Dla porównania na schemacie przedstawiono wynik pomiaru aktywności dla enzymu niezmutowanego (czerwony słupek) oraz szybkość reakcji niekatalizowanej (czarny słupek). Które z poniższych stwierdzeń dotyczących roli poszczególnych reszt w katalizie uważasz za najbardziej prawdopodobne na podstawie danych uzyskanych w tym eksperymencie? Załóż, że każda z wprowadzonych mutacji zmienia wyłącznie strukturę pierwszorzędową enzymu
c. Mutacja reszty histydylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
f. Pewien wkład w katalizę mają także inne mechanizmy niż te związane bezpośrednio z triadą katalityczną.
Pytanie 42
8 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących katalizy enzymatycznej są prawdziwe?
b. Enzymy katalizują reakcje chemiczne poprzez preferencyjne wiązanie stanu przejściowego reakcji w porównaniu z jej substratami i produktami.
e. Istotny wkład w katalizę enzymatyczną ma przybliżanie oraz odpowiednie wzajemne orientowanie substratów reakcji wielosubstratowych.
f. Kataliza elektrostatyczna polega na ułatwieniu powstania lub stabilizacji stanu przejściowego za pomocą naładowanych grup enzymu lub za pomocą kofaktorów.
Pytanie 43
7 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu reakcji katalizowanej przez enzym restrykcyjny EcoRV są prawdziwe?
d. Eksperymentalnie wykazano, że reakcja hydrolizy wiązania fosfodiestrowego zachodzi z odwróceniem konfiguracji stereochemicznej na atomie fosforu.
e. Prawdziwość udziału w tej reakcji nukleofila (Nu) można zweryfikować za pomocą analizy stereochemicznej produktów hydrolizy chiralnych, tiofosforanowych pochodnych DNA, które zamiast jednego atomu tlenu w wiązaniu fosfodiestrowym zawierają atom siarki.
Pytanie 44
6 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących anhydraz węglanowych są prawdziwe?
a. Wszystkie znane anhydrazy węglanowe wykorzystują jon Zn2+ jako … (wszystkie ze Stryer’a)
c. Anhydrazy węglanowe są metaloenzymami, których ….
d. Niektóre anhydrazy węglanowe mają bardzo wysoką liczbę obrotów rzędu 10^6.
e. Jon metalu ludzkiej anhydrazy węglanowej z … histydylowe oraz w zależności od pH jedną cząsteczkę wody …
Pytanie 45
5 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu reakcji katalizowanej przez ludzką anhydrazę węglanową II są prawdziwe?
b. Rola jonu cynku polega na obniżeniu pKa z wartości >15 dla samej wody do wartości rzędu 7 dla kompleksu [His3Zn2+]H2O.
d. Rola jonu cynku polega m.in. na zwiększeniu kwasowego charakteru aktywnej reszty aminokwasowej, obecnej w centrum katalitycznym enzymu.
h. Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+.
Pytanie 46
4 Trzy kluczowe reszty aminokwasowe w miejscu aktywnym chymotrypsyny tworzą triadę katalityczną. Które z poniższych są funkcjami tych reszt w katalizie?
a. Reszta aspartylowa orientuje odpowiednio resztę histydylową w reakcji. (aspartylowa = asparaginianowa)
f. Reszta histydylowa wspomaga reakcję działając jako katalizator kwasowo-zasadowy.
Pytanie 47
3 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących przedstawionego etapu reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę są prawdziwe?
a. Na rysunku przedstawiono powstawanie tetraedrycznego stanu przejściowego, o którym wiadomo, że jest stabilizowany przez tzw. dziurę oksyanionową.
f. Reszty oznaczone na rysunku cyframi od 1 do 3 stanowią triadę katalityczną enzymu.
h. Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie polega na znaczącym obniżeniu pK reszty 3, dzięki czemu reszta 3 staje się silnym nukleofilem.
i. Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie stanowi przykład uniwersalnej katalizy zasadowej.
Pytanie 48
2. Które z poniższych stwierdzeń na temat aktywności katalitycznej chymotrypsyny w funkcji pH są prawdziwe?
a. W warunkach pH wyższego lub równego 8, skuteczność katalityczna enzymu w przekształcaniu substratu w produkt jest maksymalna i pozostaje stała, ponieważ w zasadowym środowisku aktywna reszta serylowa spontanicznie ulega deprotonacji.
b. W warunkach pH wyższego niż 8, spada powinowactwo enzymu do substratu, a przez to spada stacjonarne stężenie kompleksu ES.
c. Krzywa zależności prędkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji od pH ma kształt dzwonu z maksimum w okolicy pH 8.
Pytanie 49
1. Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu katalitycznego chymotrypsyny są poprawne?
a. Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
c. Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
e. Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.
f. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, której faza I przebiega szybciej od fazy II.
h. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy I jest wyraźnie wyższa niż fazy II.
j. Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serynowej na atom węgla hydrolizowanego wiązania peptydowego.
Pytanie 50
12. Które zdania dotyczące kinetyki enzymatycznej są prawdziwe:
a. stała Michealisa odpowiada takiemu stężeniu substratu, przy którym reakcja osiąga połowę Vmax
c. inhibicję odwracalną charakteryzuje szybka dysocjacja kompleksu enzym-inhibitor
d. inhibitor kompetycyjny zmniejsza szybkość katalizy przez zmniejszenie liczby cząsteczek enzymu wiążącego substrat
Pytanie 51
11. Standardowa zmiana entalpii swobodnej w warunkach biochemicznych podczas reakcji hydrolizy fruktozo-1-fosforanu (F-1-P) z utworzeniem fruktozy (F) i ortofosforanu (P) wynosi –5.0 kcal/mol. Stężenia początkowe reagentów wynoszą 10–6, 10–2 i 10–1 M odpowiednio dla F-1-P, F oraz P. Temperatura T, w której zachodzi reakcja to 25 °C; R=2.0 cal/mol×K.
d. W warunkach standardowych spontanicznie zachodzić będzie hydroliza F-1-P.
Pytanie 52
9. Które z poniższych stwierdzeń na temat prędkości początkowej (Vo) oraz maksymalnej (Vmax) reakcji katalizowanej przez enzym zgodnie z modelem Michaelisa-Menten są prawdziwe?
b. Vo praktycznie nie zależy od stężenia substratu [S] dla [S]>>KM.
d. Vmax w ogóle nie zależy od stężenia substratu [S].
f. Vmax jest to Vo osiągana w warunkach [S]>>KM.
Pytanie 53
8. Które zdania są prawdziwe?
a. Powyższy zapis oznacza że enzym E łączy się z substratem S i powstaje kompleks ES, a szybkość tej reakcji w [mol/s] wynosi k1
b. Model ten spełniony jest tylko dla prędkości początkowych reakcji katalizowanej enzymatycznie, gdy reakcje powstawania produktu P z kompleksu ES jest nieodwracalna
Pytanie 54
7. Które ze stwierdzeń na temat enzymów są prawdziwe?
a. specyficzność enzymu oznacza zarówno zdolność enzymu do katalizy tylko reakcji specyficznego typu reakcji ściśle pokrewnych oraz wyboru substratów przekształcanego w produkt .
b. enzymy katalizują przekształcenie zwykle o 10-10^6 cząsteczek substratu w czasie sekundy.
h. Wszystkie enzymy posiadają miejsce wiążące substrat,
g. zmieniają czy też wpływają na delta G,
j. Ponieważ enzym zmienia wartość entalpii swobodnej procesu tworzenia stanu przejściowego (S‡) reakcji, przyspiesza katalizowana reakcje w obie strony,
Pytanie 55
6. Które z poniższych stwierdzeń na temat hamowania enzymu przez inhibitor konkurencyjny są prawdziwe?
a. Efekt hamowania inhibitorem konkurencyjnym można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.
Pytanie 56
4. Które ze stwierdzeń na temat witamin oraz koenzymów są prawdziwe?
b. witaminy z grupy B są niezbędne o utrzymania prawidłowej struktury białek tkanki łącznej ponieważ umożliwiają kowalencyjną modyfikację tych białek
d. Kwas pantotenowy jest prekursorem koenzymu A
e. kwas nikotynowy jest prekursorem NAD+
f. pochodna witaminy D jest hormonem odpowiedzialnym za metabolizm wapnia i fosforu
Pytanie 57
3. Enzymy i kofaktory – które zdania są prawdziwe?
a. Kofaktory (koenzymy) będące małymi cząsteczkami organicznymi są często pochodnymi witamin.
c. koenzym silnie związany z enzymem nazywamy grupą prostetyczną
d. wyróżniamy dwa rodzaje kofaktorów, jony metali oraz koenzymy
Pytanie 58
1. Na rysunku przedstawiono 2 wykresy Lineweavera-Burka, będące wynikiem eksperymentalnego pomiaru zależności prędkości reakcji od stężenia substratu w obecności oraz w nieobecności inhibitora. Które z poniższych stwierdzeń na temat tego układu eksperymentalnego są prawdziwe?
b. Użyto inhibitora konkurencyjnego.
f. Prosta A odpowiada reakcji biegnącej w obecności inhibitora.
h. Stała Vmax tego enzymu względem substartu w obecności inhibitora wynosi około 0.66 µM/s.
Pytanie 59
2. Każdemu z kofaktorów z lewej kolumny przyporządkuj odpowiednie elementy strukturalne.
ATP
ma 3 reszty fosforanowe
NAD+
dinukleotyd nikotynoaminoadeninowy
FAD
pierścień izoalloksazynowy
CoA
atom siarki
CoA
kw. pantotenowy
FAD, FMN
ryboflawina (wit. B2)
NAD+, NADP+
niacyna
Pirofosforan tiaminy
tiamina (wit B1)
fosforan pirydoksalu
pirydoksyna (wit. B6)
połączenie biotyny z lizyną (biocytyna)
biotyna
tetrahydrofolian
kwas foliowy
5’-deoksyadenozylokobalamina
wit B12
Pytanie 60
5. Które z poniższych stwierdzeń dotyczących modelu sekwencyjnego i jednoprzejściowego zmian allosterycznych w hemoglobinie są prawdziwe?
a. Model jednoprzejściowy zakłada możliwość istnienia tetramerów hemoglobiny składających się tylko z podjednostek o takiej samej konformacji.
d. Model sekwencyjny zakłada możliwość istnienia tetramerów hemoglobiny składających się z podjednostek o różnej konformacji.

Powiązane tematy

#biochemia #biochemiaegzamin