Biochemia I egzamin Dobryszycki

b. Jest osłabiane w środowisku wodnym.

d. Donorem wiązania może być każdy pierwiastek

c. Skuteczność oddziaływania zależy od komplementarności

e. siła jest odwrotnie proporcjonalna do r^2 a energia wiązania odwrotnie proporcjonalna do r

a. Wymaga środowiska wodnego

b. Jest osłabiane w środowisku wodnym.

e. siła jest odwrotnie proporcjonalna do r^2 a energia wiązania odwrotnie proporcjonalna do r

f. Obecność cząsteczek wody znacząco wzmacnia oddziaływania kowalencyjne.

g. Podczas reakcji chemicznych dochodzi do zrywania i powstawania tego wiązania

e. Podczas reakcji chemicznych dochodzi m. in. do zrywania wiązań tego rodzaju.

j. Siła pojedynczego wiązania C-C jest porównywalna do siły wiązania van der Waalsa

h. Jest najsłabszym wiązaniem występującym w związkach biochemicznych.

d. Podwójne wiązanie C=C jest słabsze od pojedynczego wiązania C-C.

i. Tworzone jest przez uwspólnienie pary elektronów dwóch sąsiadujących atomów

b. Jest najsilniejszym wiązaniem występującym w związkach biochemicznych.

c. W utworzeniu wiązania wielokrotnego uczestniczy więcej niż jedna para elektronów

a. Obecność cząsteczek wody osłabia oddziaływanie kowalencyjne

k. Podczas reakcji chemicznych dochodzić może do zrywania wiązań tego rodzaju

g. Podczas reakcji chemicznych dochodzi do zrywania i powstawania tego wiązania

e. Podczas reakcji chemicznych dochodzi m. in. do zrywania wiązań tego rodzaju.

i. Tworzone jest przez uwspólnienie pary elektronów dwóch sąsiadujących atomów

b. Jest najsilniejszym wiązaniem występującym w związkach biochemicznych.

c. W utworzeniu wiązania wielokrotnego uczestniczy więcej niż jedna para elektronów

a. Obecność cząsteczek wody osłabia oddziaływanie kowalencyjne

k. Podczas reakcji chemicznych dochodzić może do zrywania wiązań tego rodzaju

a. Wymaga środowiska wodnego.

d. Donorem wiązania może być każdy pierwiastek, który posiada H

c. Ma ściśle ukierunkowany charakter.

b. Jest osłabiane w środowisku wodnym.

c. Ma ściśle ukierunkowany charakter.

b. Jest osłabiane w środowisku wodnym.

d. Zmiana entropii w otoczeniu reakcji jest niezależna od ilości wydzielonego w reakcji ciepła

c. Niepolarne cząsteczki wykazują w wodzie tendencje do łączenia się.

a. Energia uwolniona podczas tworzenia wiązań chemicznych musi być wykorzystana do rozerwania innych wiązań lub uwolnienia w postaci ciepła lub też zmagazynowana w jakiejś innej formie.

b. Energia całkowita układu i jego otoczenia jest stała.

e. Reakcja może zajść spontanicznie jeśli zmiana energii swobodnej jest ujemna.

a. Energia uwolniona podczas tworzenia wiązań chemicznych musi być wykorzystana do rozerwania innych wiązań lub uwolnienia w postaci ciepła lub też zmagazynowana w jakiejś innej formie.

b. Energia całkowita układu i jego otoczenia jest stała.

d. Reakcja może zajść spontanicznie jeśli zmiana energii swobodnej jest ujemna.

b. Całkowita entropia układu i otoczenia zawsze wzrasta.

c. Zmiana entropii w otoczeniu reakcji jest niezależna od ilości wydzielonego w reakcji ciepła.

f. Miejscowemu obniżeniu entropii często towarzyszy uwolnienie ciepła, które zwiększa entropię otoczenia.

e. H>0 utrudnia, a S>0 ułatwia zajście reakcji

a. Niepolarne cząsteczki wykazują w wodzie tendencje do łączenia się.

d. Reakcja może zajść spontanicznie jeśli zmiana energii swobodnej jest ujemna.

b. Całkowita entropia układu i otoczenia zawsze wzrasta.

f. Miejscowemu obniżeniu entropii często towarzyszy uwolnienie ciepła, które zwiększa entropię otoczenia.

e. H>0 utrudnia, a S>0 ułatwia zajście reakcji

c. ponieważ enzym ingeruje w molekularny mechanizm reakcji zmienia jej stałą równowagi.

a. ujemna wartość entalpii swobodnej reakcji oznacza, że reakcja zachodzi spontanicznie z dużą szybkością

b. dodatnia wartość entalpii reakcji (delta H>0) utrudnia, a dodatnia wartość entropii (deltaS>0) ułatwia spontaniczność reakcji

b. dodatnia wartość entalpii reakcji (delta H>0) utrudnia, a dodatnia wartość entropii (deltaS>0) ułatwia spontaniczność reakcji

a. ... może pełnić rolę pośrednika w przepływie informacji genetycznej.

d. ... zawiera deoksyrybozę zamiast rybozy.

e. ... jest liniowym polimerem.

b. ... może być składnikiem rybosomu.

f. ... jego rdzeń jest zbudowany z powtarzających się jednostek cukrowo-fosforanowych

c. ... często zachodzi wewnątrz-łańcuchowe parowanie zasad.

a. ... może pełnić rolę pośrednika w przepływie informacji genetycznej.

e. ... jest liniowym polimerem.

b. ... może być składnikiem rybosomu.

f. ... jego rdzeń jest zbudowany z powtarzających się jednostek cukrowo-fosforanowych

c. ... często zachodzi wewnątrz-łańcuchowe parowanie zasad.

d. Nukleozydy są monomerycznymi jednostkami kwasów nukleinowych

e. Dwuniciowa helisa DNA ulega nieodwracalnemu topnieniu podczas ogrzewania.

b. Dwa helikalne łańcuchy polinukleotydowe oplatają wspólną oś. Łańcuch biegną w tym samym kierunku.

c. Rdzeń purynowo-pirymidynowy biegnie na zewnątrz, a cukrowo-fosforanowy jest zwrócony do wnętrza helisy

a. Średnica helisy wynosi ok. 2 nm

a. Średnica helisy wynosi ok. 2 nm

i. Grupa CO n-tego aminokwasu tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu n+2 tego samego łańcucha

k. Grupa CO n-tego aminokwasu tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu innego łańcucha.

a. Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów głównych.

h. Występują głównie helisy prawoskrętne.

d. Są stabilizowane przez wiązania peptydowe łańcuchów bocznych

f. Grupa CO n-tego wiązania peptydowego tworzy wiązania wodorowe z grupą NH wiązania peptydowego n+4 innego łańcucha

j. Grupa CO n-tego aminokwasu tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu n+4 tego samego łańcucha.

l. Występują głównie helisy lewoskrętne.

c. Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów bocznych.

g. Helisy wyższego rzędu pełnią zwykle w białkach rolę mechaniczną.

e. Są stabilizowane przez wiązania peptydowe łańcuchów głównych

b. Grupa CO n-tego wiązania peptydowego tworzy wiązania wodorowe z grupą NH wiązania peptydowego n+4 tego samego łańcucha.

a. Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów głównych.

h. Występują głównie helisy prawoskrętne.

j. Grupa CO n-tego aminokwasu tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu n+4 tego samego łańcucha.

g. Helisy wyższego rzędu pełnią zwykle w białkach rolę mechaniczną.

f. Zwroty β często uczestniczą w oddziaływaniu białek.

a. Podobnie jak helisy α są rozciągnięte.

b. Podobnie jak helisy α są cylindryczne.

k. W strukturze antyrównoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują z odpowiednimi grupami jednego aminokwasu na sąsiednim łańcuchu

g. Struktury β mogą być tworzone przez wiele łańcuchów.

d. W strukturze równoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują jednocześnie z odpowiednimi grupami dwóch aminokwasów na sąsiednim łańcuchu.

e. Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów bocznych.

j. W strukturze antyrównoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują z odpowiednimi grupami drugiego aminokwasu na sąsiednim łańcuchu.

h. Inaczej określa się je strukturą typu wstęga-zwrot-wstęga.

i. Zwroty β zwykle znajdują się na powierzchni białek.

c. Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów głównych. (

f. Zwroty β często uczestniczą w oddziaływaniu białek.

g. Struktury β mogą być tworzone przez wiele łańcuchów.

d. W strukturze równoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują jednocześnie z odpowiednimi grupami dwóch aminokwasów na sąsiednim łańcuchu.

j. W strukturze antyrównoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują z odpowiednimi grupami drugiego aminokwasu na sąsiednim łańcuchu.

i. Zwroty β zwykle znajdują się na powierzchni białek.

histydyna

walina

arginina

lizyna

histydyna

arginina

lizyna

zawierające alifatyczny łańcuch boczny

zawierające zasadowy łańcuch boczny

zawierające łańcuch boczny z obecną grupą karboksyamidową

zawierające w łańcuchu bocznym atom siarki

zawierające aromatyczny łańcuch boczny

zawierające alifatyczny łańcuch boczny

Lys - zasadowy

Leu – niepolarny alifatyczny

Cys – zawiera siarkę

Trp – nie polarny aromatyczny

Glu - kwaśny

Ser - zawiera grupę hydroksylową

Lys -kwaśny

Glu - zasadowy

Lys - zasadowy

Leu – niepolarny alifatyczny

Cys – zawiera siarkę

Trp – nie polarny aromatyczny

Glu - kwaśny

Ser - zawiera grupę hydroksylową

c. Wartość pH, w której ładunek wypadkowy grupy wynosi 0.

a. Jest to wartość pH w której grupy α-NH2 są całkowicie uprotonowane.

d. Jest to wartość pH w której grupy α-NH2 są całkowicie zdysocjowane.

b. Jest to wartość pH w której połowa grup α-NH2 jest uprotonowana.

b. Jest to wartość pH w której połowa grup α-NH2 jest uprotonowana.

e. Wartość pH, w której wypadkowy ładunek grupy karboksylowej wynosi 0.

d. Jest to wartość pH w której grupy α-COOH są całkowicie uprotonowane.

b. Jest to wartość pH w której grupa α-NH2 jest całkowicie zdysocjowana.

a. Jest to wartość pH w której połowa grup α-COOH jest uprotonowana.

c. Jest to wartość pH w której grupy α-COOH są całkowicie zdysocjowane.

a. Jest to wartość pH w której połowa grup α-COOH jest uprotonowana.

e. powstają wyłącznie pomiędzy osobnymi łańcuchami polipeptydowymi białek wielopodjednostkowych takich jak przeciwciała.

d. powstają przez redukcję grup sulfhydrylowych,

c. podczas renaturacji rybonukleazy następuje spontaniczne odtworzenie mostków dwusiarczkowych.

a. stabilizują głównie strukturę drugorzędową białka, (

b. są wiązaniami kowalencyjnymi, które mogą zostać zniesione przez działanie takich substancji jak: beta-merkaptoetanol, dinitrotroitol, mocznik

c. podczas renaturacji rybonukleazy następuje spontaniczne odtworzenie mostków dwusiarczkowych.

g. Do związania białka o charakterze zasadowym z kolumną do chromatografii jonowymiennej używa się kationitu.

e. Podczas chromatografii metodą filtracji żelowej najszybciej poruszają się i wypływają z kolumny najmniejsze białka.

b. Rozpuszczalność większości białek nie zmienia się w stężonych roztworach soli.(

h. Do związania białka o charakterze zasadowym z kolumną do chromatografii jonowymiennej używa się anionitu.

c. Dializa jest podstawową metodą używaną do rozdziału białek niewiele różniących się wielkością.

a. Dializa jest metodą często używaną do oddzielenia białek od małych cząsteczek.

i. W procesie oczyszczania białka metodą chromatografii powinowactwa wykorzystuje się zdolność tworzenia przez białko wewnętrznych mostków dwusiarczkowych.

d. W technice chromatografii metodą filtracji żelowej, podobnie jak w elektroforezie żelowej, największe białka opuszczają żel jako pierwsze.

f. Podczas chromatografii metodą filtracji żelowej najszybciej wypływają z kolumny największe białka.

g. Do związania białka o charakterze zasadowym z kolumną do chromatografii jonowymiennej używa się kationitu.

a. Dializa jest metodą często używaną do oddzielenia białek od małych cząsteczek.

f. Podczas chromatografii metodą filtracji żelowej najszybciej wypływają z kolumny największe białka.

e. Przeciwciała nie mogą być wykorzystane do oczyszczania białek poprzez chromatografię jonowymienną

d. test Western blotting umożliwia wykrycie białek rozdzielonych za pomocą elektroforezy żelowej

a. test ELISA może być wykorzystany do wykrycia danego antygenu w mieszaninach złożonych (np. we krwi)

f. Przeciwciała mogą być wykorzystane do oczyszczania białek poprzez chromatografię jonowymienną

c. test ELISA nie może być wykorzystany do wykrycia danego przeciwciała w złożonych mieszaninach (np. we krwi)

b. test ELISA umożliwia zarówno wykrycie antygenu, jak i jego ilościowe oznaczenie.

e. Przeciwciała nie mogą być wykorzystane do oczyszczania białek poprzez chromatografię jonowymienną

d. test Western blotting umożliwia wykrycie białek rozdzielonych za pomocą elektroforezy żelowej

a. test ELISA może być wykorzystany do wykrycia danego antygenu w mieszaninach złożonych (np. we krwi)

b. test ELISA umożliwia zarówno wykrycie antygenu, jak i jego ilościowe oznaczenie.

c. Wykorzystuje sekwencyjne odcinanie reszt aminokwasowych od końca N, po uprzedniej reakcji polipeptydu z fenyloizotiocyjanianem.

b. Metoda ta pozwala na oznaczenie wyłącznie jednego aminokwasu z końca N polipeptydu, ponieważ uwolnienie znakowanego aminokwasu wymaga hydrolizy wszystkich wiązań peptydowych.

g. Pozwala na poznanie nie wiecej niż 50 reszt aminokwasowych w sekwencji peptydu od jego C-końca.

e. aminokwasy odcinamy kolejno od C-konca

a. Metoda ta wykorzystuje fluorodinitrobenzen jako cząsteczkę znakującą koniec N polipeptydu.

d. Pozwala ona na poznanie co najwyżej 15 reszt aminokwasowych w sekwencji peptydu od jego końca C

f. W środowisku lekko kwaśnym uwalniana jest cykliczna fenylotiohydantoinowa pochodna aminokwasu, po czym koniec peptydowy jest gotowy do kolejnego cyklu reakcji.

h. Wykorzystuje sekwencję odcinania reszt aminokwasowych od końca N, po uprzedniej reakcji polipeptydu chlorkiem dabsylu,

c. Wykorzystuje sekwencyjne odcinanie reszt aminokwasowych od końca N, po uprzedniej reakcji polipeptydu z fenyloizotiocyjanianem.

g. Pozwala na poznanie nie wiecej niż 50 reszt aminokwasowych w sekwencji peptydu od jego C-końca.

f. W środowisku lekko kwaśnym uwalniana jest cykliczna fenylotiohydantoinowa pochodna aminokwasu, po czym koniec peptydowy jest gotowy do kolejnego cyklu reakcji.